Presentaci

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UNIVERSIDAD NACIONAL DE INGENIERIA Sede Regional
Estelí UNI-NORTE QUIMICA DE ALIMENTOS
PROTEÍNAS
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• INTRODUCCION
• Las moléculas de proteínas están compuestas
  principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
  nitrógeno.
• Las proteínas se encuentran en plantas y animales
  y son esenciales para toda vida.

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• Formar estructuras de soporte y protección, tales
  como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y
  el músculo.
• Las proteínas están construidas a base de
  unidades más pequeñas, los aminoácidos.
• Las proteínas pueden ser desdobladas para crear
  formas intermedias de tamaños y propiedades
  variables.

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• 1.QUE SON PROTEÍNAS ?
• Las proteínas son biomóleculas formadas
  básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
  nitrógeno.
• Conservan su actividad biológica solamente en un
  intervalo relativamente limitado de pH y de
  temperatura.
• Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el
  tipo de unión que se establece entre ellos se
  conoce como enlace peptídico.

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Composición

• Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi
  todas poseen además S.
• El contenido de N representa el 16 de la masa
  total de la molécula ? c / 6,25 g proteína hay 1
  g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para
  estimar la cantidad de proteína existente en una
  muestra a partir de la medición del N de la
  misma.
• Son polímeros de alto peso molecular. Están
  formadas por unidades estructurales básicas
  llamadas aminoácidos (aa).

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PROTEINAS
Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño,
formadas por carbono, hidrogeno, oxigeno y
nitrógeno. Su estructura está formada por largas
cadenas lineales los aminoácidos. Constituyen el
20 del peso corporal en el adulto.

• Funciones
• Estructura
• Regulación del metabolismo
• Detoxificación
• Inmunidad
• Energía

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• Se clasifican en
• Aminoácidos esenciales Fenilalanina,
  isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina,
  triptófano, valina
• Aminoácidos no esenciales
• Aminoácidos semiesenciales Alanina, acido
  aspartico, acido glutamico, arginina, cisteina,
  cistina, citrulina, glicina, hidroxilisina,
  hidroxiprolina, histidina, prolina, serina,
  tirosina.

• Balance nitrogenado Es la relación entre el
  nitrógeno proteico que perdemos y el que
  ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de 6,25
  gramos de proteína. El nitrógeno se elimina a
  través de la orina (urea), por las heces y la
  piel.

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Introducción

• De esos 20 ó 22 aminoácidos existentes
  algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a
  partir de otro A.A. y son llamados no esenciales
  . Otros por el contrario, no pueden ser
  sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo
  que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y
  son denominados aminoácidos esenciales . A
  continuación se da una lista de los aminoácidos
  esenciales y no esenciales en cerdos y pollos.

AMINOACIDOS ESENCIALES AMINOACIDOS NO ESENCIALES
Fenilalanina Isoleucina Lisina Metionina Treonina Valina Triptófano Arginina Histidina Glisina Serina Asparagina Tirosina Cistina Acido aspártico Acido glutámico Citrulina Ornitina Prolina Alanina
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Fuentes de proteínas

• Carnes,hígado, pescados, leche y sus
  derivados, los huevos, las legumbres (las
  proteínas de origen animal poseen mayor
  predisposición que las vegetales)

Las proteínas de la dieta se usan para la
formación de nuevos tejidos o para el reemplazo
(función plástica). Cuando las proteínas
consumidas exceden las necesidades del organismo,
sus aminoácidos producen amoniaco y las aminas
que se liberan en estas reacciones, son altamente
tóxicos, por lo que se transforman en urea en el
hígado y se elimina por la orina al filtrarse en
los riñones
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• El nombre proteína deriva del griego PROTEIOS
• Compuesto nitrogenado natural de carácter
  orgánico complejo.
• Alimentos ricos en proteínas son la carne, las
  aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso
  .

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• 2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO
• Los péptidos están formados por la unión de
  aminoácidos mediante un enlace peptídico.
• El enlace peptídico es la unión entre un grupo
  a-carboxilo de un aminoácido (aa) y un grupo
  a-amino de otro aa.
•  

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Proteínas

• Son polímeros de aminoácidos, (formados por un
  grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con
  distinto número de C.)
• El grupo NH2 de un AA se une con un grupo
  COOH del AA vecino,
• perdiéndose una molécula de agua.( E. peptídico).

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• 3.- AMINOÁCIDOS
• Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo
  (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

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FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
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Clasificación de los Enlaces Peptídico según el
numero de aminoácidos. 1.Oligopéptidos si el n
º de aminoácidos es menor de 10.
Dipéptidos si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos si el n º de aminoácidos es 4.
  2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas si
el n º de aminoácidos es mayor de 10.  
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• 4.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
• Primaria
• Secundaria
• Terciaria
• Cuaternaria

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Niveles de organización de las proteínas.

• PRIMARIA secuencia de AA. La sustitución de un
  solo AA altera su función.
• Cambios en esta estructura origina una proteína
  diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e.
  (Anemia falciforme).

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Estructura Primaria
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Niveles de organización de las proteínas.

• SECUNDARIA configuración espacial de la
  Proteína, determinada por la proximidad de los AA
  Algunas poseen forma de "hélice" (alfa), y otras
  de "hoja plegada"(beta.)

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Estructura Secundaria
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(No Transcript)
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Niveles de organización de las proteínas.

• TERCIARIA configuración tridimensional,
  determinada por plegamientos entre regiones alfa
  y beta de los polipéptidos.

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La estructura terciaria

• Es la forma que manifiesta en el espacio una
  proteína.
• Puede redondeada y compacta, adquiriendo un
  aspecto globular.
• También puede ser una estructura fibrosa y
  alargada.
• La conformación espacial de la proteína
  condiciona su función biológica.

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Estructura Terciaria
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Niveles de organización de las proteínas.

• CUATERNARIA combinación de dos o más proteínas
  para formar una más compleja. La hemoglobina está
  formada por dos cadenas alfa y dos beta que
  pueden disociarse.

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Estructura Cuaternaria
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• 5.- VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEINAS
• Presente en las proteínas de origen animal.
• La leche materna es el patrón con el que se
  compara el valor biológico de las demás proteínas
  de la dieta.

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• 6.- NECESIDADES DIARIAS DE LAS PROTEINAS
• Depende de la edad
• Depende del estado de salud
• Depende del valor biológico de las proteínas
• Se recomienda unos 40 a 60 gr. De proteínas/día

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• 7.- PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL
• Las proteínas de origen animal son moléculas
  mucho más grandes
• Valor biológico de origen animal es mayor que la
  de origen vegetal
• Un elevado aporte de ácidos grasos saturados
  aumenta el riesgo de padecer enfermadades
  cardiovasculares

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• 8.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
• Catalíticas
• Estructurales
• Contráctiles
• De defensa natural
• Digestivas
• De transporte

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• Sanguíneas o plasmáticas
• Hormonales
• Respiratorias
• Represoras
• De la visión

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• 9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS
• DE LAS PROTEÍNAS
• Capaces de formar soluciones coloidales
  (Emulsiones y Suspensoides)
• Emulsiones Hidrófilos (afinidad por el
  disolvente)
• Suspensoides Hidrófobos (separarse las
  partículas del disolvente)

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• Denaturación ó Desnaturalización
• Denaturación reversible
• Denaturación irreversible
• Caracteristicas de las proteínas
  desnaturalizadas
• -Solubilidad disminuida
• -Disminución de la simetría molecular
• -disminución de su cristalidad

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• 10.- CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
• 1.-Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS
• Las Albúminas
• Las Globulinas
• Las Escleroproteínas
• Las Protaminas
• Las Histonas

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• 2.-Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS
• Las Lipoproteínas
• Las Glucoproteínas
• Las Nucleoproteínas
• Las Metaloproteínas
• Las Fosfoproteínas
• Las Cromoproteínas
• 3.- Por diferencias en la estructura
  tridimensional total
• -Fibrosas
• -Globulares

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• TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS
• SON MEZCLAS DE POLIPÉPTIDOS DE DIFERENTE LONGITUD
• PUEDEN TENER DESDE 100-1800 RESTOS DE AMINOÁCIDOS

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Desnaturalización-Hidrólisis

• Desnaturalización de una proteína pérdida de la
  conformación nativa y de sus propiedades
  originales (ej. coagulación por calor de las
  proteínas de la clara del huevo).
• Hidrólisis de una proteína escisión en
  aminoácidos (ruptura de un enlace covalente por
  adición de agua).

Desnaturalización de la ribonucleasa enzima con
puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimática
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Desnaturalización.Consiste en la pérdida de la
estructura terciaria, por romperse los puentes
que forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación,
muy abierta y con una interacción máxima con el
disolvente
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Desnaturalización
La desnaturalización se puede producir por
cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ),
variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se
denomina renaturalización.
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CLASIFICACIÓN
HOLOPROTEÍNASFormadas solamente por aminoácidos
HETEROPROTEÍNASFormadas por una fracción
proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético
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HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
ProlaminasZeína (maíz),gliadina (trigo),
hordeína (cebada) GluteninasGlutenina
(trigo), orizanina (arroz). AlbúminasSeroalbúmi
na (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
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HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
Hormonas Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina Enzimas Hidrolasas,
Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.
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HOLOPROTEÍNAS
FIBROSAS
Colágenos en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos Queratinas En formaciones
epidérmicas pelos, uñas, plumas, cuernos.
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HETEPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS
De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre
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(No Transcript)