Diapositiva 1 - PowerPoint PPT Presentation

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Diapositiva 1

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Title: Diapositiva 1 Author: ali y facu Last modified by: ali y facu Created Date: 10/14/2014 1:44:15 AM Document presentation format: Presentaci n en pantalla (4:3) – PowerPoint PPT presentation

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Title: Diapositiva 1


1
LIC. NUTRICIÓN
QCA. BIOLÓGICA
  • Tema 8
  • METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
  • - Digestión de proteínas y Absorción de
    aminoácidos.
  • - Metabolismo de aminoácidos- Degradación y
    eliminación de Nitrógeno Reacciones de
    Transaminación, Desaminación oxidativa del
    Glutamato,
  • Desaminación No oxidativa.
  • - Ciclo de la Urea.
  • - Catabolismo del esqueleto carbonado
    Aminoácidos Glucogénicos y Cetogénicos.
  • Funciones precursoras de los Aminoácidos.
  • Importancia de las vitaminas en el funcionamiento
    de estas vías.

2
AMINOACIDO
Repasemos
3
Repasemos
Los aminoácidos se pueden agrupar por la
naturaleza de sus cadenas laterales
4
Repasemos
Algunos aminoácidos que veremos en estas clases
Alanina Ala
Aspartato Asp
Glutamato Glu
Glutamina Gln
AA neutro o alifático
AA amida
5
Repasemos
Serina Ser
Treonina Thr
Fenilalanina
Tirosina
6
Repasemos
7
AMINOACIDOS
Repasemos
  • Aminoácidos No esenciales (10)
  • Aminoácidos Esenciales ó Indispensables (8-10)
  • Sintetizados por el organismo
  • No son sintetizados por el organismo
  • Deben ser incorporados con la dieta
  • Mantienen el crecimiento y el equilibrio
    nitrogenado

Alanina Glicina Serina Tirosina Cisteína Ac.
Aspártico Asparagina Ac. Glutámico
Glutamina Prolina
Valina Fenilalanina Leucina Triptofano Isoleuci
na Treonina Lisina Histidina Metionina Arginin
a
En humanos, Histidina es esencial en niños y
Arginina es parcialmente esencial.
8
AMINOÁCIDOS
  • Cuáles son sus funciones importantes en el
    organismo?
  • Forman parte de todas las proteínas
  • estructurales (colágeno, elastina)
  • funcionales (miosina del músculo, hemoglobina)
  • protectoras (queratina del pelo y uñas)
  • catalíticas (enzimas), etc.
  • Son precursores en la biosíntesis de compuestos
    biológicos esenciales nucleótidos (púricos y
    pirimidínicos)
  • hormonas (tiroxina y adrenalina)
  • coenzimas
  • neurotransmisores, etc.
  • LOS AMINOÁCIDOS NO SE ALMACENAN
  • EN EL ORGANISMO
  • Pueden utilizarse como fuente de energía, pero es
    una función secundaria (10 de las necesidades)
  • Esta función la cubren antes y con ventajas
  • los Carbohidratos y las Grasas (90)

9
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Balance Nitrogenado
10
PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS EN LA DIETA
Dieta equilibrada alimentos con un contenido
proteico no menor al 3 Calidad de las
proteínas que forman parte de la dieta está
relacionada con su composición en aminoácidos
esenciales y su digestibilidad. Proteínas de
alta calidad contienen todos los aminoácidos
esenciales y una digestibilidad similar a las
proteínas de la clara de huevo (Ej carnes,
pescado, leche, huevo) (Excepción gelatina,
derivada del colágeno, que no contiene
Triptofano) Las proteínas animales son de mejor
calidad que las de origen vegetal. (Excepción
proteínas de la soja)
11
Malnutrición proteica
Kwashiorkor
Marasmo
12
DESVENTAJAS DE ALGUNAS PROTEINAS DE LA DIETA
  • Intolerancia al gluten conjunto de proteínas
    presente en
  • Harinas de trigo, avena, cebada, centeno (TACC)
  • (Enfermedad celíaca)

proteína GLIADINA
-fracción del gluten -rica en Glutamina,
Prolina -no es digerible
frutos secos, ciertas frutas, legumbres,
huevos, crustáceos, pescado, algunas semillas
Proteínas Alergénicas
13
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
-1) A diferencia de los Hidratos de Carbono y
Lípidos La digestión de Proteínas comienza y
ocurre en forma significativa en el estómago.
-2) Se completa en el intestino delgado gracias
a enzimas proteolíticas elaboradas por las
células exócrinas del páncreas
14
 
En dónde ocurre la digestión de las proteínas?
 
Lehninger A. L., 4ª Edic. 2007 Cap
15
Digestión de Proteínas1) En el estómago - Enzima
Células Parietales
HCl
Hormona GASTRINA
Células Principales
Pepsinógeno
Pepsinógeno HCl Pepsina resto de 42
Aa


-NH2

NH2
-NH2
16
Como actúa la Enzima pepsina?
  • PEPSINA
  • ES UNA ENDOPEPTIDASA
  • HIDROLIZA UNIONES PEPTÍDICAS
  • ACTUA SOBRE GRUPOS AMINOS DE Aa AROMÁTICOS
  • PRODUCE POLIPÉPDIDOS (alto PM)

17
Cómo interviene la SECRECIÓN PANCREÁTICA en
la Digestión de Proteínas?
Secretina (Hormona)
pH (7,5)
pH bajo (1,5-2,5)
HCO3- Del páncreas al duodeno
Colecistoquinina (Hormona)
Aminoácidos
Enzimas pancreáticas
18
Digestión de Proteínas2) En Duodeno e Intestino
Enzimas pancreáticas
Tripsinógeno
Enteroquinasa (intestinal)
INACTIVOS
INACTIVOS
Tripsina
Quimotripsina
Quimotripsinógeno
T R I P S I N A
Procarboxipeptidasas A y B
Carboxipeptidasas A y B
Proelastasa
Elastasa
19
Qué tipo de enlaces peptídicos hidrolizanlas
proteasas pancreáticas ?
  • Tripsina (endopeptidasa) grupos carbonilo de
    lisina y arginina
  • Quimotripsina (endopeptidasa) grupos carboxilo de
    fenilalanina, tirosina, triptofano
  • Las carboxipeptidasas (exopeptidasas) eliminan
    restos carboxilos terminales.

20
Resumiendo
Guía de TP- Pág. 74-Fig 7.1 - Esquema del
proceso de activación zimógenos. Feduchi,
Bioquímica. Conceptos esenciales, Editorial
Panamericana, 1 Edición, 2010. Reimpresión año
2011
21
Resumiendo
Principales enzimas digestivas de las Proteínas
FEDUCHI y col. Bioquímica-Conceptos
esenciales-Ed. Panamericana, 1ª edic. 2010)
22
ABSORCIÓN DE LOS AMINOACIDOSSISTEMAS DE
TRANSPORTE
Aminoácidos neutros pequeños Alanina,serina Aa.
neutros y aromáticos grandes isoleucina,tirosina
Aminoácidos básicos Arginina Aminoácidos ácidos
Glutamato Iminoácidos Prolina
Transporte Mediado Activo (dependiente de Na)
CELULAS (intestinales, renales, hepáticas, etc.)
Difusión facilitada
23
Fuentes exógenas (aprox. 70 g/día)
Fuentes endógenas (aprox.140
g/día) Proteínas de la dieta
Proteínas de membranas, (vegetales o
animales) enzimas, hormonas, etc.
Digestión y absorción
Degradación
AMINOÁCIDOS
No se almacenan
  • - Proteínas
  • - Aminoácidos No esenciales
  • Constituyentes nitrogenados
  • no proteicos purinas, pirimidinas,
  • porfirinas, ácidos biliares.

24
DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Genera energía metabólica
En qué condiciones metabólicas?
  • Recambio proteico síntesis y degradación
    normales
  • Dieta rica en proteínas el excedente de la
    síntesis de proteínas
  • Inanición, Diabetes no hay glúcidos disponibles

25
DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Qué proporción de la necesidad
energética cubre? 10 del total (90
restante lo proveen Hidratos de C y Lípidos)
Mediante qué procesos ocurre?
(Esqueletos carbonados)
Urea
Glucosa
Cuerpos cetónicos
Orina
Acetil-CoA, Ciclo de Krebs
CO2 H2O ATP
26
Catabolismo de aminoácidos

27
Vías de eliminación del grupo a-amino
- Reacciones de Transaminación
28
Transaminación
29
  • Las reacciones de transaminación son fácilmente
    reversibles y son muy importantes en el
    metabolismo proteico
  • Todos los aminoácidos( excepto lisina y treonina)
    participan en reacciones de transaminación con
    los a-cetoácidos piruvato
    alanina
    oxaloacetato aspartato
    a-cetoglutarato
    glutamato

30
Principales reacciones de transaminación
Alanina aminotransferasa (ALT)
PPL
Glutámico pirúvico transaminasa (GPT)
  • ALT ó GPT
  • Localización citoplasmática.
  • Particularmente abundante en hígado, corazón y
    músculo.
  • Importante en la clínica.

31
Principales reacciones de transaminación
Aspartato aminotransferasa (AST)
PPL
Glutámico oxalacético transaminasa (GOT)
  • AST ó GOT
  • Localización gtgt mitocondrial y lt citoplasmática.
  • Particularmente abundante en hígado y corazón.
  • Importante en la clínica.

32
Vías de separación del grupo a-amino
- Reacciones de Transaminación
33
Desaminación oxidativa del Glutamato
() ADP y GDP (-) ATP y GTP
(matriz mitocondrial)
Degradación y síntesis de Glutamato
En la mayoría de los tejidos
34
TRANSDESAMINACION
TRANSAMINACION
DESAMINACION OXIDATIVA
Aminoácido
a-cetoglutarato
NADH H
NH4

Glutamato deshidrogenasa
Transaminasa
NAD
Glutamato
a-cetoácido
35
TRANSDESAMINACION
Destino final del grupo amina de los aminoácidos
BLANCO A., Química Biológica, Ed. El Ateneo,
8a edic. (2007)
36
VÍAS DE SEPARACIÓN DEL GRUPO a-AMINO
- Reacciones de Transaminación
37
Desaminación no oxidativa
38
Bibliografia 1- BLANCO A., BLANCO G., Química
Biológica, Ed. El Ateneo, 9a edic., Bs. As.
(2011). 2- LEHNINGER, A.L., "Principios de
Bioquímica", Ed. Omega, 4ª ed. (2008). 3-
Docentes de Química Biológica, QUIMICA BIOLOGICA
Orientada a Ciencias de los Alimentos, Nueva
Editorial Universitaria de la Universidad
Nacional de San Luis. 4- LIM M.Y., Lo esencial
en Metabolismo y Nutrición, Ed. Elsevier, 3ra.
ed., Barcelona (2010).
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