Diapositiva 1

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UNIDADES 16-18 METABOLISMO
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METABOLISMO
DEFINICIÓN
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS

• SON SECUENCIALES el producto de una es sustrato
  de otra
• PUEDEN SER LINEALES (CONVERGENTES O DIVERGENTES)
  O CÍCLICAS
• SON COMUNES A LA MAYORÍA DE ORGANISMOS
  evolución.
• SE CLASIFICAN EN CATABÓLICAS, ANABÓLICAS O
  ANFIBÓLICAS
• ESTÁN CATALIZADAS POR ENZIMAS

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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
Diferencias entre metabolismo autótrofo y
anabolismo heterótrofo Fuente de energía
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
Diferencias entre anabolismo autótrofo y
anabolismo heterótrofo Fuente de energía
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METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
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ENZIMAS
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ENZIMAS
DEFINICIÓN
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica
que catalizan reacciones bioquímicas, siempre que
sean termodinámicamente posibles. Una enzima
hace que una reacción química que es
energéticamente posible, pero que transcurre a
una velocidad muy baja, sea cinéticamente
favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad
que sin la presencia de la enzima.
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ENZIMAS
REACCIONES ENZIMÁTICAS
COMPONENTES
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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ENZIMAS
CARACTERÍSTICAS
Los enzimas son catalizadores muy potentes y
eficaces. Químicamente son proteínas que actúan
en pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente. No realizan reacciones que sean
energéticamente desfavorables, no modifican el
sentido de los equilibrios químicos, sino que
aceleran su consecución. El sustrato se une a la
enzima a través de numerosas interacciones
débiles como son puentes de hidrógeno, fuerzas
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar
específico, el centro activo.
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ENZIMAS
ESTRUCTURA
COMPONENTES
Las enzimas pueden contener sólo cadenas
polipeptídicas o estar acompañadas de otras
moléculas no proteicas. En el caso de que haya
una composición mixta se pueden distinguir -
parte proteica APOENZIMA - Parte no proteica
su unión puede ser de dos tipos. - COFACTOR,
cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas,
o COENZIMAS, si son moléculas orgánicas, que se
unen TEMPORALMENTE al apoenzima. - Grupo
prostético cuando se une PERMANENTEMENTE a la
parte proteica
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ENZIMAS
ESTRUCTURA
COMPONENTES
http//1.bp.blogspot.com/_M-shvxa2Nyw/TKlHutFamvI/
AAAAAAAAAFI/ErY7WtF0wNw/s1600/05-04_Holoenzyme_L.j
pg
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ENZIMAS
COMPONENTES
COENZIMAS
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ENZIMAS
ESTRUCTURA
ZONAS FUNDAMENTALES
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Las enzimas son biocatalizadores de todas las
  reacciones químicas que forman parte del
  metabolismo celular.
• Actúan rebajando la energía de activación de las
  reacciones químicas que catalizan, aumentando la
  velocidad de la reacción.
• Intervienen en concentraciones muy bajas.

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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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ENZIMAS
ESPECIFICIDAD

• Las enzimas son muy específicas. Esto les permite
  actuar en una RQ determinada sin alterar otras.
• Actúan siempre a la temperatura ambiente de la
  célula.
• Son muy activas, (algunas pueden aumentar la
  velocidad de una RQ hasta un millón de veces).
• Presentan elevado PM.

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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN

• Una reacción química AgtB tiene lugar
  porque cierto número de moléculas A se encuentran
  con la suficiente energía como para alcanzar un
  estado activado, que denominamos estado de
  transición, en el que es muy probable que se
  establezca o se rompa algún enlace químico y se
  forme entonces el producto P.

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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN

• La velocidad de la reacción será proporcional
  a la concentración de moléculas en ese estado de
  transición.
• Hay 2 métodos generales mediante los cuales se
  puede acelerar la velocidad de una reacción
  química
• -Elevar la temperatura pues se incrementa el nº
  de moléculas capaces de alcanzar el estado de
  transición, (inviable en la célula).
• -Añadir un catalizador que se combina con los
  reactivos de forma transitoria y produce un
  estado de transición con menor energía de
  activación.
• (Nota la energía libre de activación es la
  diferencia entre la energía libre -G- de 1 mol de
  sustancia en el estado de transición y la de 1
  mol de sustancia en el estado inicial.)

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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMAS
MECANISMO DE ACCIÓN
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
COMPLEJO ENZIMA - SUSTRATO
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
DOBLE SUSTRATO
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
DOBLE SUSTRATO
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CENTRO ACTIVO
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CENTRO ACTIVO
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CENTRO ACTIVO
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMAS
COENZIMAS
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ENZIMAS
COENZIMAS
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ENZIMAS
COENZIMAS
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ENZIMAS
COENZIMAS
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ENZIMAS
COENZIMAS
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• Mecanismo de actuación enzimática
• 1) Se forma un complejo enzima-substrato o
  substratos.
• 2) Se une la coenzima a este complejo.
• 3) Los restos de los aminoácidos que configuran
  el centro activo catalizan el proceso. Para ello
  debilitan los enlaces necesarios para que la
  reacción química se lleve a cabo a baja
  temperatura y no se necesite una elevada energía
  de activación.
• 4) Los productos de la reacción se separan del
  centro activo y la enzima se recupera intacta
  para nuevas catálisis.
• 5) Las coenzimas colaboran en el proceso bien
  aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH)
  o en otras funciones relacionadas con la
  catálisis enzimática

productos
sustrato
Enzima
Enzima inactiva
Centro activo
Coenzima
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
52
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
53
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
54
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Inhibición competitiva
FACTORES
sustrato
inhibidor
Enzima
Enzima
Sin inhibidor
con inhibidor
Los inhibidores competitivos son sustancias,
muchas veces similares químicamente a los
sustratos, que se unen al centro activo
impidiendo con ello que se una el sustrato. El
proceso es reversible y depende de la cantidad de
sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por
la enzima.
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
Inhibidor competitivo
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Inhibición no competitiva
sustrato
FACTORES
No se produce la catálisis
Enzima
Enzima
Con inhibidor
Sin inhibidor
inhibidor
Los inhibidores no competitivos son sustancias
que se unen a la enzima en lugares diferentes al
centro activo alterando la conformación de la
molécula de tal manera que, aunque se forme un
complejo enzima-sustrato, no se produce la
catálisis. Este tipo de inhibición depende
solamente de la concentración de inhibidor.
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
sustrato
FACTORES
Enzima activa
Sin inhibidor
Inhibición alostérica.
Enzima inactiva
Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de
la enzima y cambian la configuración del centro
activo de tal manera que impiden que el sustrato
se pueda unir a él.
con inhibidor
inhibidor
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
envenenadores
FACTORES
sustrato
envenenador
Enzima
Los envenenadores son sustancias que se unen al
centro activo mediante enlaces fuertes en un
proceso irreversible, con lo que impiden de
manera definitiva la catálisis.
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
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ENZIMAS
NOMENCLATURA

• Hay varias formas mediante las cuales se asigna
  un nombre a una enzima
• - Nombres particulares Asignados por su
  descubridor. Al ir aumentando el número de
  enzimas conocidos, se hizo necesaria una
  nomenclatura sistemática que informara sobre la
  acción específica de cada enzima y los sustratos
  sobre los que actuaba.
• - Nombres sistemáticos el nombre sistemático
  de un enzima consta actualmente de 3 partes
• - el sustrato preferente
• - el tipo de reacción realizado
• - terminación "asa"
• Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa
  que cataliza la isomerización de la
  glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

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ENZIMAS
NOMENCLATURA

• - Código internacional propuesto por la
  comisión enzimática (enzyme comission). El nombre
  de cada enzima puede ser identificado por un
  código numérico, encabezado por las letras EC
  (enzyme commission), seguidas de cuatro números
  separados por puntos.
• Así, la ATPglucosa fosfotransferasa
  (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El
  número 2 indica que es una transferasa, el 7 que
  es una fosfotransferasa, el 1 indica que el
  aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que
  es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo
  fosfato.

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ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
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ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
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ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
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ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
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ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
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ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
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ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
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ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
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ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CENTRO ACTIVO
Esquema del modelo llave cerradura
Esquema del modelo del ajuste inducido
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA

• La Km nos da una idea la afinidad que tiene
  el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km
  menor es la afinidad (predominan las formas E y S
  libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad
  (predomina la forma ES).

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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Gráfica de Michaelis_Menten Variación de la
actividad enzimática con la concentración de
sustrato Esta gráfica demuestra la formación de
un complejo enzima-sustrato
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Para poder explicar la gráfica de
Michaelis_Menten hagamos la siguiente analogía
Supongamos que la célula es una fábrica de
relojes. En esta fabrica hay 40 obreros y cada
uno puede fabricar un reloj a la hora (R/h). El
departamento de suministros proporciona una
determinada cantidad de piezas para hacer un
reloj (S/h) y los obreros fabrican los relojes.
En esta analogía, como habrás podido deducir,
los obreros son las enzimas, las piezas
suministradas los sustrato y los relojes los
productos.
Suministro para hacer 4 relojes a la hora.
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Supongamos ahora que la dirección desea aumentar
la producción y aumenta progresivamente el
suministro de piezas para hacer relojes (S/h)
según indica en la gráfica.
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Inhibidor competitivo
Inhibidor no competitivo
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
REGULACIÓN
RUTAS METABÓLICAS

• En los sistemas enzimáticos (rutas metabólicas)
  existe un enzima regulador que establece la
  velocidad de la reacción química. La célula puede
  controlar la síntesis de producto según sus
  necesidades.
• Puede controlar la síntesis de enzima regulador.
• Puede controlar su actividad (enzimas
  alostéricos).

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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS ALOSTÉRICOS

• Pueden adoptar dos formas estables diferentes, la
  conformación activa y la inactiva.
• Además del centro activo, tienen otro lugar
  denominado centro regulador o sitio alostérico
  (específico), al que se puede unir una sustancia
  denominada modulador o ligando (específico).
• Una sola de las conformaciones presenta afinidad
  por el ligando.
• Hay ligandos activadores e inhibidores.
• El alosterismo permite la autorregulación de la
  actividad enzimática, de dos formas
• Por retroinhibición (su conformación inicial es
  la activa)
• Por inducción enzimática (su conformación inicial
  es la inactiva)

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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS ALOSTÉRICOS
Los enzimas alostéricos presentan, además del
centro activo, otro lugar, el centro alostérico,
a través del cual interactúan con un modulador.
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ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS ALOSTÉRICOS
NEGATIVOS
POSITIVOS
Los moduladores alostéricos pueden ser positivos
o activadores y negativos o inhibidores. Los
positivos provocan un aumento de la actividad,
(sustrato). Los negativos, al unirse, provocan el
paso de la forma activa a la inactiva,
(producto).
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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA Acividad 5
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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA Acividad 6
S 4 mM 4 103 µM
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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA