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BIOMOLECULAS

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BIOMOLECULAS AMINOACIDOS AMINOACIDOS TITULACION Los amino cidos contienen grupos ionizables La forma i nica de estas mol culas en disoluci n depende del PH Efecto ... – PowerPoint PPT presentation

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Title: BIOMOLECULAS


1
BIOMOLECULAS
  • AMINOACIDOS

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AMINOACIDOS
  • Componentes estructurales de las proteínas
  • Cientos de aminoácidos naturales
  • contienen (estructura general)
  • Átomo de carbono central al que están
    unidos
  • Un grupo amino RNH2
  • Un grupo carboxilo R---COOH
  • Un grupo R
  • Un átomo de hidrogeno
  • Grupo hidrocarbonado ( isopropilo)
  • Derivado hidocarbonado (hidroximetileno)
  • Un átomo de hidrogeno

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AMINOACIDOSCLASIFICACION
  • De acuerdo con la posición del grupo amino con
    referencia al grupo carboxilo
  • Alfa
  • Beta
  • gamma

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(No Transcript)
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AMINOACIDOS ALFA
  • Clase mas frecuente
  • El grupo amino esta unido al átomo de carbono
    ( carbono alfa), inmediatamente
    adyacente al grupo carboxilo
  • Unido al carbono central alfa esta otro grupo ,
    cadena lateral o grupo R (propiedades químicas
    hidrófobas o hidrófilas, interacción de grupos R
    función biológica)

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AMINOACIDOS
  • Aminoácidos beta
  • El grupo amino esta unido al carbono segundo a
    partir del grupo carboxilo
  • Aminoácido gamma
  • El grupo amino esta unido al carbono tercero a
    partir del grupo carboxilo

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AMINOACIDOS
  • Bloque de construcción de las proteínas
  • Su secuencia determina la configuración
    tridimensional final de la proteína
  • Moléculas anfóteras pueden actuar como ácido o
    como base

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AMINOACIDOS CLASIFICACION
  • Aminoácidos estándar
  • Aminoácidos no estándar
  • Modificación química

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AMINOACIDOS
  • 20 aminoácidos alfa que se encuentran
    habitualmente en las proteínas
  • Tienen la misma estructura general con excepción
    de la prolina ( grupo amino secundario, formada
    por un cierre de anillo entre el grupo R y el
    nitrógeno amida)

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(No Transcript)
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AMINOACIDOS ESTANDARCLASIFICACION
  • De acuerdo con su capacidad para interaccionar
    con el agua ( cuatro clases)
  • Aminoácidos neutros apolares
  • Aminoácidos neutros polares
  • Aminoácidos ácidos
  • Aminoácidos básicos

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AMINOACIDOS ESTANDARNEUTROS APOLARES
  • Contienen grupos
    R hidrocarbonados
  • Los grupos R no tienen carga positiva o negativa
  • Hidrófobos interaccionan poco con el agua
  • Importantes para el mantenimiento de la
    estructura tridimencional
  • Tipos de cadenas hidrocarbonadas
  • Aromáticos estructura ciclicas(benceno)
  • hidrocarburos
    insaturados
  • Alifáticos no aromáticos (metano,
  • ciclohexano )
  • cadenas laterales (
    átomos de
  • azufre)
  • grupo sulfhidrilo (
    -SH)
  1. Glicina
  2. Alanina
  3. Valina
  4. Leucina
  5. Isoleucina
  6. Fenilalanina
  7. Tiptofano
  8. Metionina
  9. Cisteina
  10. prolina

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AMINOACIDOS NEUTROS APOLARESAROMATICOS Y
ALIFATICOS
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AMINOACIDOS NEUTROS POLARES
  • Poseen grupos funcionales capaces de formar
    enlaces de hidrogeno
  • Interaccionan fácilmente con el agua
  • Hidrófilos o amantes del agua
  • Presencia del grupo OH
  • Participa en enlaces hidrogeno (
    estabilidad de estructura proteica)
  • Formación del Ester fosfato de tirosina
  • Puntos de unión de hidratos de carbono ( serina y
    treonina)
  • Presencia de un grupo amida ( muy polar)
  • enlaces hidrogeno no dan estabilidad
  • Serina
  • Treonina
  • Tirosina
  • Asparagina
  • glutamina

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AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES DEL AGUA
(GRUPOS OH, R-C-NH2)
  • Grupo OH
  • Grupo R-C-NH2
  • Derivados amida de los
  • aminoácidos ácidos
  • ácido aspartico
  • ácido glutámico

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AMINOACIDOS ACIDOS
  • Poseen cadenas laterales con grupos carboxilato
  • Cadenas laterales cargadas negativamente a PH
    fisiológico
  • Ácido aspartico aspartato
  • Ácido glutámico glutamato

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AMINOACIDOS BASICOS
  • A PH fisiológico llevan una carga positiva
  • Pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos
    ácidos
  • La lisina
  • Grupo amino en la cadena lateral,
  • Acepta un protón del agua para el ácido conjugado
    (-NH3)
  • Oxidación enlaces Inter. e intramoleculares
  • La arginina
  • Grupo guanidino
  • No actúa en reacciones ácido- base
  • Histidina
  • Base débil, actividad catalítica de enzimas

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CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN LA
NATURALEZA DE SU CADENA LATERAL
  • Aminoácidos apolares
  • Alifaticosglicina,alanina,valina,leucina,isoleuci
    na
  • Aromaticosfenilalanina,triptofano
  • Con azufre metionina,cisteina
  • Iminoacidosprolina
  • Aminoácidos polares sin carga
  • Serina,treonina,asparagina,glutamina.tyrosina
  • Aminoácidos polares con carga
  • Carga negativa aspartato,glutamato
  • Carga positiva lisina,arginina,histidina

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CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS DE ACUERDO A SU
ESENCIALIDAD
  • ESENCIALES
  • NO ESENCIALES

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AMINOACIDOS ESENCIALES
  • En la naturaleza 300 aminoácidos diferentes
  • Los seres vivos 20 aminoácidos para sintetizar
    proteínas
  • 9 son esenciales para el ser humano (debido a que
    sus cadenas laterales o aromáticas no pueden ser
    sintetizadas por el ser humano, o la secuencia de
    átomos de azufre o grupos amino dentro de la
    cadena de átomos de carbono que los forman)

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Esenciales solo para niños arginina e
histidinaSemiesenciales (prematuros y adultos
con enfermedades especifica)cisteína y tirosina
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AMINOACIDOS FUNCIONES(ACTIVIDAD BIOLOGICA)
  1. Su secuencia determina la configuración
    tridimensional final de cada proteína (
    mas importante)secuencia primaria
  2. Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa)
  3. Precursores de diversas moléculas complejas que
    contienen nitrógeno
  4. Intermediarios metabólicos

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AMINOACIDOACTIVIDAD BIOLOGICAMENSAJEROS QUIMICOS
  • Aminoácidos alfa o derivados
  • Glicina
  • El ácido gamma- amino butírico (GABA), derivado
    de la glutamina
  • Serótonina
  • Melatonina( derivado del triptófano)
  • Tiroxina ( derivado de la tirosina)
  • Ácido indol acético ( derivado del triptofano
    plantas)

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AMINOACIDOSACTIVIDAD BIOLOGICAPRECURSORES DE
MOLECULAS COMPLEJAS
  • Las bases nitrogenadas componentes de los
    nucleótidos y ácidos nucleicos
  • El hemo
  • Clorofila

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AMMINOACIDOSACTIVIDAD BIOLOGICAINTERMEDIARIOS
METABOLICOS
  • Ciclo de la urea (mecanismo de eliminación
    de desechos nitrogenados)
  • Arginina
  • Citrulina
  • Ornitina

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AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS PROTEINAS
  • Residuos de aminoácidos se forman tras la
    síntesis de la cadena polipeptídica
  • Ácido gamma carboxiglutamico une el calcio de
    la protombina
  • 4 hidroxiprolina y la 5 hidroxiprolina
    componente mas importante del colageno ( proteina
    mas abundante del tejido conjuntivo)
  • Fosforilación de aminoácidos con grupos OH
    enzima glucógeno sintetaza

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Aminoácidos modificados
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AMINOACIDOS MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES
  • Carbonos asimétricos o quírales
  • los carbonos alfa de 19 de los 20
    aminoácidos estándar unidos a 4 grupos
    diferentes ( hidrogeno, amino, carboxilo y R )
  • Moléculas que pueden existir como
  • Esteroisómeros
  • Enantiomeros

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AMINOACIDOSMOLECULAS ASIMETRICAS
  • Esteroisómeros
  • Moléculas que solo se diferencian en la
    disposición espacial de sus átomos
  • Enantiomeros
  • Imágenes especulares una de otra
  • Se diferencian por la posición del grupo amino y
    del átomo de hidrogeno

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(No Transcript)
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AMINOACIDOS ENANTIOMEROS
  • Propiedades físicas idénticas
  • Isomeros ópticos
    desvían la dirección de la luz
    polarizada plana en direcciones opuestas
  • D gliceraldehido dextrógiro () desvía la luz
    en el sentido de las agujas del reloj
  • L gliceraldehido levógiro (-) desvía la luz en
    sentido opuesto
  • En las proteínas solo se encuentran los
    aminoácidos L

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(No Transcript)
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TITULACION DE LOS AMINOACIDOS
  • Por sus características estructurales, los
    aminoácidos se ionizan en solución acuosa, de
    manera que pueden funcionar como ácidos y bases (
    anfolitos)
  • Los grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2) se
    pueden protonar y desprotonar, lo que determina
    que cada uno tenga una curva de titulación
    especifica
  • La titulación es un proceso mediante el cual se
    introducen o se remueven protones ,al agregar
    respectivamente ácidos (H) o bases (OH-)
  • A medida que se produce la titulación ocurren
    cambios en la estructura del aminoácido que
    involucra los grupos protonables

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AMINOACIDOS TITULACION
  • Los aminoácidos contienen grupos ionizables
  • La forma iónica de estas moléculas en disolución
    depende del PH
  • Efecto del PH sobre la estructura del aminoácido
  • Determina la reactividad de las cadenas laterales
    del aminoácido
  • Punto isoeléctrico al PH donde un
    aminoácido no tiene carga neta y es
    eléctricamente neutra, en este punto son memos
    solubles
  • Las moléculas neutras que llevan un
    numero igual de cargas positivas y negativas se
    les denominazwitteriones

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(No Transcript)
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AMINOACIDOS REACCIONES
  • Las reacciones que pueden experimentar los
    aminoácidos son determinadas por sus grupos
    funcionales
  • Formación de enlaces peptídicos
  • Formación de puentes disulfuro
  • Fosforilacion
  • Glucosilacion

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AMINOACIDOS REACCIONESFORMACION DE ENLACES
PEPTICOS
  • Enlaces peptídicos son enlaces amida, que se
    forman cuando el par de electrones sin compartir
    del átomo de nitrógeno alfa-amino de un
    aminoácido ataca al carbono alfa- carboxilo de
    otro aminoácido en una reacción de sustitución
    núcleofila
  • La reacción elimina una molécula de agua (
    deshidratación)
  • Residuos de aminoácidos los aminoácidos unidos
  • Residuo N-Terminal el residuo de aminoácido con
    el grupo amino libre ( se escribe a la izquierda)
  • Residuo C-Terminal el residuo de aminoácido con
    el grupo carboxilo libre( aparece a la derecha)

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(No Transcript)
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AMINOACIDOS REACCIONESENLACES PEPTIDICOS
  • Los polipéptidos
  • polímeros lineales formados por aminoácidos
    unidos por enlaces peptídicos
  • Dipéptido la unión de dos moléculas de
    aminoácido
  • El prefijo revela el numero de residuos
  • Los péptidos se nombran utilizando su secuencia
    de aminoácidos iniciando por su residuo
    N-Terminal
  • N-TH2yr-Ala-Cys-Gly-COOH
  • Tirosilalanilcisteinilglicina

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POLIPETIDOSENLACE PEPTIDICO
  • Estructura tridimensional bien definida
  • Conformación nativa de la molécula ( orden o
    secuencia de aminoácidos)
  • Se pliegan en una única forma biológicamente
    activa
  • Carácter rígido del enlace peptídico ( limita el
    numero de posibilidades conformacionales)
  • Los enlaces peptídicos tienen un carácter parcial
    de doble enlace ( híbridos de resonancia)

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(No Transcript)
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AMINOACIDOSREACCIONESOXIDACION DE LA CISTEINA
  • El grupo sulfhídrico de la cisteina es muy
    reactivo
  • La reacción mas común es de oxidación reversible
    que forma un puente disulfuro
  • Puente de disulfuro cuando dos residuos de
    cisteina forman un enlace disulfuro
  • Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos
    polipéptidos y proteínas

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AMINOACIDOS REACCIONESFOSFORILACION
  • Las cadenas de los aminoácidos serinna, treonina
  • Tirosina, pueden sufrir un proceso de
    fosforilacion
  • Por la unión de su grupo hidroxilo(OH) de una
  • Molécula de fosfato inorganico,la fosforilacion
    es
  • Reversible y el grupo fosfato es eliminado.
  • La fosforilacion es un medio muy común de la
  • Regulación de la actividad proteica

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AMINOACIDOS REACCIONESGLUCOSILACION
  • En las células eucariotas los azucares se pueden
  • unir de forma covalentemente a los aminoácidos
  • de las proteínas mediante la formación de un
  • enlace O-glucosidico,si el carbono anomerico del
  • azúcar reacciona con el grupo hidroxilo de una
  • Serina o una treonina.
  • también se puede formar un enlace N-glucosidico
  • si la unión se realiza con el grupo amino de la
  • cadena lateral de la asparagina

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PEPTIDOS
  • Polipéptidos cortos con una longitud inferior a
    50 aminoácidos
  • Moléculas señalizadoras que utilizan organismos
    multicelulares para regular actividades complejas
  • Coordinación de procesos bioquímicas
  • Interrelación dinámica entre procesos opuestos

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PEPTIDOS
  • Protección de células de los radicales libres
  • Regulación de la ingestión de alimentos y peso
    corporal
  • Estimuladores del apetito
  • Inhibidores del apetito
  • Disminución de la expresión de genes
  • Regulación de la presión sanguínea
  • Estimulo de leche y contracción uterina
  • Alivian el dolor, placenteras
  • Percepción del dolor
  • Glutation
  • Neuropeptido Y, galanina
  • Colocistocinina
  • Hormona estimulante de melanocitos
  • Leptina
  • Vasopresina (antidiurética)
  • Factor natri urético atrial
  • oxitócica
  • Pépticos opiáceos ( encefálinas)
  • Sustancia P y bradiquinina
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