Diapositive 1

1
Les protéines
50 du poids sec de la plupart des cellules
protéines Remplissent de nombreuses
fonctions Molécules les plus variées
Protéines polymères d'acides aminés
2
Il y a 20 sortes différentes d'acides aminés
3
Non polaire
Polaire non chargé
Basiques
Acides
4
Exemples

• Milieu plus acides majorité dac.a acide
• Milieu plus basique majorité daca basiques
• Une protéine présente dans la membrane plasmique
  possédera des acides aminés non polaire au niveau
  des la membrane et des acides aminés polaire dans
  les parties au contact des milieux aqueux intra
  et extra cellulaires.
• Une protéine circulante aura plutôt des acides
  aminés polaire non chargés et des acides aminés
  basiques et acides ( polaires chargés ) à
  lextérieur car hydrophile et des acides aminés
  hydrophobes apolaires regroupés lintérieur.

5
Liaison peptidique
Chaîne Lys-ala-ile-thr
6
La maturation des protéines

• Lieu Appareil de golgi et Réticulum
  endoplasmique.
• Passage de la structure primaire à une structure
  en 3D ( tridimensionnelle ).

7
A. Acquisition de la structure 3D
8
(No Transcript)
9
(No Transcript)
10
Hexokinase
Insuline
Lysosyme
11
Certaines parties de la chaînes d'acides aminés
adoptent une structure régulière appelée
structure secondaire. On reconnaît deux grands
types de structure secondaire
L'hélice alphaDans la structure dite en hélice
alpha, la chaîne d'acides aminés prend la forme
d'un tire-bouchon. Les différentes spires sont
stabilisées par des liaisons hydrogène. Le
feuillet bêtaDans un feuillet bêta, il se forme
des liaisons hydrogène entre certains segments
de la chaîne disposés parallèlement les uns par
rapport aux autres. L'ensemble forme comme une
membrane plissée.
12
(No Transcript)
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Certaines parties de la chaîne d'acides aminés
adoptent une structure régulière appelée
structure secondaire.On reconnaît deux grands
types de structure secondaire

• Hélice alpha
• Dans la structure dite en hélice alpha, la chaîne
  d'acides aminés prend la forme d'un tire-bouchon.
• Les différentes spires sont stabilisées par des
  liaisons hydrogène.
• Feuillet bêta
• Dans un feuillet bêta, il se forme parallèlement
  les uns par rapport aux autres. L'ensemble forme
  comme une membrane plissée.

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Puis passage en structure tertiaire par
différents types de liaisons
15
Quatre grands types d'interactions interviennent
dans le repliement de la chaîne L'effet
hydrophobeLes acides aminés dont les radicaux
sont hydrophobes ont plus d'affinité entre eux
qu'avec les molécules d'eau entourant la
protéine. La chaîne a donc tendance à se replier
de façon à les regrouper entre eux au centre de
la molécule, sans contact direct avec l'eau.
Inversement, les acides aminés hydrophiles ont
tendance à se disposer à la périphérie de façon
à être en contact avec l'eau. Les liaisons
ioniquesLes radicaux qui s'ionisent positivement
forment des liaisons ioniques avec ceux qui
s'ionisent négativement. Les liaisons
hydrogène Les ponts disulfureDeux des 20 acides
aminés ont des radicaux contenant un atome de
soufre. C'est le cas de la cystéine. Deux
cystéines peuvent former une liaison covalente
entre elles par l'intermédiaire de l'atome de
soufre de leur radical. Cette liaison covalente
peut relier deux cystéines éloignées l'une de
l'autre sur la chaîne.
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• Les chaperonines sont des protéines qui évitent
  que les protéines proches en formation
  sassocient les unes aux autres.

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Structure quaternaire Liaison de plusieurs
protéines les unes aux autres pour former une
protéine en structure quaternaire.
18
La maturation des protéines
B. Adressage et autres modifications chimiques
19
1. Chemin possible dune protéine
20
2. Des peptides signal et des régions signales
déterminent le destin des protéines.
21
2.1 Adressage des protéines dans les mitochondrie
et les chloroplastes
Protéine de lintérieur dune mitochondrie
22
Protéine de lespace membranaire dune
mitochondrie
23
Protéine de lintérieur du thylakoïde
24
C. Les rôles du RETICULUM ENDOPLASMIQUE

• Maturation des protéines
• Biosynthèse des lipides.

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• Deux réticulum endoplasmique
• Rugueux
• Présent dans toutes les cellules en grande
  quantité.
• Maturation des protéines principalement.
• Lisse
• Peu de cellules possèdent de RE lisse.
• Elles possèdent alors une région lisse dans le RE
  rugueux qui permet la formation de vésicules
  dexportation.
• Il nest très développé que dans certaines
  cellules afin de fabriquer des molécules très
  spécifiques
• Les cellules qui synthétisent des lipides en
  grande quantité
• Cellules ovariennes et testicules Oestrogènes,
  progestérone, testostérone.
• Cellules des glandes surrénales Cortisol
• Les hépatocytes du foie fabriquent les composants
  lipidiques des lipoprotéines.
• Les hépatocytes contiennent aussi des enzymes de
  détoxification de certaines drogues et produits
  néfastes au métabolisme.

26
1. Encrage des protéines destinées au RE
SRP Protéine de reconnaissance du peptide signal
Peptide signal
Protéine dancrage du SRP
27
2. La fixation de certaines protéines à la
membrane
28

• Il est possible de déterminer la conformation de
  la protéine dans la membrane.
• Il suffit de déterminer la position de zones où
  se succèdent des acides aminés très hydrophobes
  et dont la longueur correspond à lépaisseur de
  la membrane plasmique.

29
3. Modification des protéines dans le RE

• Page 107 repliement des protéines cytosolique
• Le repliement des protéines dans le RE
• Problème dassociation des protéines entre elles
  car lespace est petit.
• Des protéines BiP protègent ce phénomène.

30
3.1 Ponts disulfures et protéine disulfure
isomérase

• Les ponts disulfures se forment automatiquement
  partout dans la protéines. Seule une
  configuration est correcte pour la protéine.
• Des protéines disulfure isomérase clives tous les
  pont disulfures formés incorrects jusquà ce que
  la protéine est atteint la bonne fonformation.

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3.2 La plupart des protéines synthétisées dans le
RE rugueux sont glycosylées

• Intérêt inconnu pour le moment. Cela na pas lieu
  pour les bactéries.
• Addition dun groupement de sucres
  (ologosaccharides ) dont les deux premiers sont
  des N-acétyl glucosamine ( voir schéma ) à la
  chaîne latérale dun asparagine ( acide aminé
  basique ).
• On parle de N-glycosilation.
• Cela devient des glycoprotéines.

32
(No Transcript)
33
(No Transcript)
34

• Une partie des oligosaccharides sont élaguées
  dans le RE, le reste dans lappareil de golgi.
• On trouve parfois des O-glycosilation ( fixation
  des sucres à la fonction OH hydroxyle de la
  chaîne latérale dun acide aminé sérine,
  thréonine ou hydroxylysine).
• Mais cela se fait dans lappareil de golgi.

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4. La biosynthèse de lipides membranaires

• La majorités des glycérophospholipides
  membranaires sont fabriqués dans le RE
• Phosphatidylcholine
• Phosphatidyléthanolamine
• Phosphatidylsérine
• Phosphatidylinositol
• Une enzyme la flippase transfert certains
  phospholipides de lautre côté de la double
  couche membranaire.
• Le RE produit aussi le cholestérol et le
  céramide. Le céramide sera le précurseur des
  sphnigolipides fabriqués dans lappareil de golgi.

36
(No Transcript)
37

• Des protéines transportent les phospholipides
  membranaires à dautres compartiments dont le
  péroxysome, les mitochondries et les
  chloroplastes.

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D. Les rôles de lAPPAREIL DE GOLGI

• Dictyosomes chez les végétaux.

39
D.1 Fin de la glycosylation

• Fin de lélagage des oligosaccharides
  N-glycosilés.
• Ajout de N-acétylglucosamine
• Ajout de galactose ( GAL )
• Ajout de Nana ( acide sialique )
• Il en résulte deux types de molécules
• A les polysaccharides complexe
• B les polyssacharides riches en mannose

40

• Addition dune chaîne doligossacharides
  O-glycosylé sur des protéines appelées
  protéoglycanes.
• ? Composant de la matrice extracellulaire.
• ? Les mucus protecteurs de nombreux épithélium (
  estomac par exemple ).

41
Protéolyse

• Certaines protéines sont coupées en plus petits
  fragments dans les vésicules de transports afin
  dêtre actives.

42
Autres réactions durant la maturation

• acétylation, phénylation ou rupture de liaisons
  covalentes (hydrolyses).

43
Bilan de lappareil de golgi
Et synthèse des phospholipides Membranaires, du
cholestérol et de céramide
N-glycosylation
Protéolyse
44
Le transport des protéines vers les lysosomes
Qu'est-ce qu'un lysosome ?
45

• Petite vésicule entourée dune membrane.
• Contenant de nombreuses enzymes hydrolytiques

• Fonctionnelles à pH5
• cela protège le cytosoldont le pH est 7,2 au
  cas où la vésicule éclate.
• Protéines de la membrane très glycosylées
  protection contre les enzymes.

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• Rôles variés des enzymes
• Digestion de débris intra et extracellulaire.
• Digestion de microorganismes phagocytés.
• Nutrition les lysosomes interviennent dans
  lassimilation du cholestérol en dégradant la
  protéine de transport du cholestérol.

47

• 3 voies de dégradations des matériaux dans les
  lysosomes

Spécifique aux phagocytes
3
1
Voir exemple du cholestérol diapo suivante
2
Dégradation déléments non fonctionnel de la
cellule
48
Vésicule de transport du cholestérol dans le sang
49
Voie 1 dégradation du LDL pour récupérer le
cholestérol
50
Comment les protéines de l'appreil de golgi sont
distribués dans les bons compartiments ?
Exemple du trie des protéines de lappareil de
golgi vers les lysosomes ?
51

• Exemple dune enzyme du lysosome lhydrolase
• Dans le RE et lappareil de golgi, lhydrolase
  est glycosylée Mannose 6 phosphate ( M6P )
• Un récepteur protéique au M6P est situé sur la
  membrane de lappareil de golgi.

Liaison au récepteur du M6P
Mannose 6 Phosphate M6P
52

• Comment les vésicules sont dirigées correctement
  vers les lysosomes ?
• Hypothèse les récepteurs au M6P possèdent aussi
  des récepteurs localisées sur la membrane des
  lysosomes.

53
Le transport des protéines de l'appareil de golgi
à la surface cellulaire
54

• 3 possibilités
• 1. Fixation dune protéine à la membrane (
  présence dun récepteur spécifique aux protéines
  membranaires.
• 2. Protéines sécrétées régulièrement sécrétion
  constitutive.
• 3. Protéines accumulées dans des vésicules et
  sécrétées si nécessaire sécrétion contrôlée.

1 et 2
3
55
La régulation de lexpression des gènes
Un neurone
Un lymphocyte
Difficile dimaginer que ces deux cellules ont un
même génome.
Pourtant les divisions de la cellule œuf ? des
cellules qui possèdent le même nombre de
chromosome et les même gènes.
Dans les cellules dun même organisme, beaucoup
de protéines sont identiques, mais un faible
pourcentage de protéines diffèrent.

• Donc dune cellule à lautre les gènes actifs ne
  sont pas les mêmes.
• De plus certains gènes ne sont actifs que à
  certains moment.

56
le modelage de la chromatine par interaction
entre les protéines basiques, les histones et le
DNA modifie l'accessibilité des facteurs
transcriptionnels au DNA. ( les zones où la
chromatine est très condensée dans une cellule
possèdent des gènes inactif ).

• Le degré de méthylation du DNA,
• les modifications des histones par acétylation,
  ubiquitination,
• y participent aussi.

57
La régulation de la transcription

• Des régions activatrices ( enhancer )
• Et inhibitrices ( répresseur )
• De la vitesse de transcription.
• Situées en amont ou en aval du gène.

58
La flexion de lADN permet à des protéines
régulatrices qui sont liées à un site éloigné,
dinfluer sur la transcription
59
La régulation de la traduction

• Des protéines peuvent se fixer au début de lARN
  ( extrémité 5 ) ? arrêt de la traduction. ( pas
  systématique )
• cela permet dinhiber la synthèse de la protéine
  si celle-ci est en grande quantité.

60
Les péroxysomes

• Compartiment à une seule membrane.
• Le contenu varie selon les cellules.
• Un des principal rôle est la fabrication de
  péroxyde dhydrogène ( H2O2) en enlevant des
  atomes dhydrogènes libres à des substrats
  organiques.
• RH2 O2 ? R H202
• Le H2O2 est utilisée par une enzyme, la catalase
  pour dégrader des produit toxique présent dans
  les cellules.
• Cest ainsi comme cela que la moitié de lalcool
  que nous buvons est dégradé au niveau des
  cellules hépatiques ( foie ).

61

• Uniquement chez les végétaux, ils jouent un rôle
  dans la photorespiration ( processus que je
  nexpliques pas car son rôle est encore mal
  compris ),
• Mais surtout, ils permettent de transformer les
  acides gras des graines oléagineuses en glucide
  durant la germination.
• Cycle glyoxylique.
• On parle dailleurs dans la graine de glyoxysome.

62
Les sucres peuvent être transportés dans toutes
les cellules de lembryon, plantule
63
Principales fonctions des protéines
1. Structure 2. Régulation (les hormones) 3.
Mouvement 4.Transport de molécules 5. Immunité 6.
Récepteur et transporteur membranaire 7.
Métabolisme (les enzymes)
64
1. Structure 2. Régulation 3. Mouvement 4.Transpor
t 5. Immunité 6. Récepteur et transporteur
membranaire 7. Métabolisme
Les protéines peuvent former des fibres ou des
tubes qui peuvent s'assembler pour former des
structures solides.
Ex. le collagène et la kératine
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Collagène formé de trois chaînes d'acides
aminés imbriquées
66
Collagène protéine la plus abondante de
l'organisme.
Collagène forme la peau (derme), les tendons, les
ligaments, l'armature des os, etc.
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Kératine forme les ongles, la couche cornée de
la peau, les plumes, les écailles, les sabots,
etc.
68
1. Structure 2. Régulation du métabolisme les
hormones 3. Mouvement 4.Transport 5. Immunité 6.
Récepteur et transporteur membranaire 7.
Métabolisme
La plupart des hormones sont des protéines
Ex. L'insuline 2 chaînes pour un total de 51
ac. Aminés La vasopressine 1 chaîne courte de 9
ac. aminés
N.B. Certaines hormones sont des stéroïdes
69
(No Transcript)
70
(No Transcript)
71
Certaines protéines forment un canal pouvant
s'ouvrir ou se fermer.
Canal responsable de l'expulsion du chlore hors
des cellules.
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(No Transcript)
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Récepteurs membranaires
74
1. Structure 2. Régulation du métabolisme 3.
Mouvement 4.Transport 5. Immunité 6. Transport
membranaire 7. Métabolisme les enzymes
La plupart des réactions chimiques qui se
déroulent dans la cellule sont catalysées par des
protéines spéciales les enzymes.
Enzyme catalyseur
Catalyseur substance qui active une réaction
chimique qui, sans le catalyseur, serait très
lente ou impossible.
Ex. synthèse ou digestion du saccharose
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Mode d'action d'une enzyme
L'enzyme peut resservir à faire à nouveau la
réaction
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(No Transcript)
77
L'enzyme ne peut fonctionner que si elle possède
une forme parfaitement adaptée à la ou aux
molécules qu'elle catalyse.
Les enzymes peuvent se déformer dénaturation de
l'enzyme

• Enzymes sensibles
• aux températures élevées
• au pH trop élevé ou trop faible

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Les enzymes peuvent servir à assembler de petites
molécules en plus grosses anabolisme OU à
défaire de grosses molécules en plus petites
catabolisme OU à modifier des molécules en
d'autres molécules semblables (changer un glucose
en fructose, par exemple)
Une enzyme donnée ne peut catalyser qu'une
réaction bien précise. Il y a donc autant
d'enzymes différentes que de réactions
différentes.
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Protéine des aliments
Digestion
Notre alimentation doit contenir des protéines
Acides aminés
Circulation
Les cellules synthétisent leurs protéines à
partir des acides aminés provenant de la digestion
Nouvelle protéine
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(No Transcript)
81
(No Transcript)
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Si la diète est trop pauvre en protéines
Lorganisme peut obtenir des acides aminés en
digérant ses propres protéines protéines
musculaires surtout.
Si la diète est trop riche en protéines
Le surplus dacides aminés est converti en gras.
Une personne peut-elle avoir une diète telle
quelle engraisse tout en perdant de la masse
musculaire?
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Protéines et maladies héréditaires
Ex. anémie falciforme
Globules rouges normaux
Globules rouges anormaux (anémie falciforme)
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(No Transcript)
85
(No Transcript)
86
Les vitamines et les minéraux
molécules essentielles que lorganisme ne peut
pas synthétiser il faut les manger.
La plupart des vitamines coenzymes
Vitamines liposolubles
A, D, E et K
Vitamines hydrosolubles
B et C
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Les minéraux
Na, Cl-, Ca, K, P, Fe, I, F, Zn, Co, Cu, etc.

• Structure
• Métabolisme

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Les niveaux d'organisation de la matière

• La matière est formée d'atomes.
• Les atomes s'assemblent en molécules.
• Les molécules s'assemblent pour former les
  cellules.
• Les cellules s'assemblent en tissus.
• Les tissus en organes.
• Les organes forment les systèmes.
• Et les systèmes, les organismes.

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(No Transcript)
90
À chaque niveau, de nouvelles propriétés
apparaissent propriétés émergentes
Les molécules ont des propriétés que n'ont pas
les atomes les constituant. Les cellules ont des
propriétés (la vie) que n'ont pas les molécules,
même les plus complexes. Le cerveau (organe) a
des propriétés que n'ont pas les neurones
(cellules) qui le forment. Etc.