Presentazione di PowerPoint - PowerPoint PPT Presentation

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Presentazione di PowerPoint

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Title: Presentazione di PowerPoint


1
La Tenerezza della Carne
Prof. Paolo POLIDORI Università degli Studi di
Camerino
2
Trasformazione Muscolo-Carne
  • Tessuto Muscolare
  • Utilizzato per la locomozione negli animali
    superiori, utilizzato per fini alimentari
    dalluomo in tale contesto è definito CARNE.
  • Morte Animale
  • Cessa il flusso sanguigno da e verso il muscolo
    mancano fonti di energia e di ossigeno per le
    funzioni muscolari. I prodotti del metabolismo
    non possono più essere rimossi e si accumulano
    nel tessuto.

3
Muscoli
  • Costituiti da 2 tipi di fibre, Bianche e Rosse,
    presenti in rapporto diverso a seconda del tipo
    di muscolo. Un muscolo è generalmente costituito
    da una miscela eterogenea dei 2 tipi di fibre.
  • I muscoli rossi sono previsti e strutturati per
    il metabolismo aerobico, mentre i muscoli bianchi
    sono designati per il metabolismo glicolitico.
  • Nella carne suina è considerato un muscolo rosso
    quello costituito da più del 40 di fibre rosse,
    mentre è ritenuto bianco quello che contiene meno
    del 30 di fibre rosse.

4
Metabolismo Post Mortem
  • ATP adenosin-trifosfato, principale composto
    altamente eneregtico della cellula, utilizzato
    per una vasta gamma di reazioni metaboliche
    incluso il trasporto di ioni.
  • CP creatina fosfato, altro composto altamente
    energetico presente in significative
    concentrazioni, serve per bilanciare i livelli di
    ATP.
  • In vivo lATP viene ricostituito sia dal
    metabolismo ossidativo che dalla glicolisi
    anaerobia con la morte dellanimale cessa
    lapporto di sangue, non cè più alcuna fonte di
    ossigeno e la produzione di ATP si blocca.

5
Deplezione ATP
  • Con la morte dellanimale lATP tende
    gradualmente a trasformarsi in acido lattico
    come conseguenza il valore di pH del muscolo si
    abbassa.
  • pH 6,9-7,0 ? animale vivo
  • pH 6,3 ? ? 15 ATP demolito
  • pH 5,9-6,0 ? 50 ATP demolito
  • pH 5,6-5,7 ? 90 ATP demolito
  • I tempi della deplezione dipendono dalla T
    labbassamento del pH è rapido con T pari a 37C,
    mentre a Tlt10C labbassamento è molto lento.

6
RIGOR MORTIS
  • Passaggio da un tessuto muscolare estensibile e
    contrattile ad uno pressoché inestensibile e
    totalmente resistente agli stimoli elettrici.
  • ATP e pH diminuiscono contemporaneamente durante
    il processo di instaurazione del Rigor Mortis,
    così come è notevole la diminuzione della
    capacità di ritenzione idrica.
  • Il processo del Rigor Mortis può durare, nel
    bovino adulto, circa 6 ore se la carcassa è
    tenuta a 37C, oppure più di 24 ore se è tenuta a
    7C.

7
Contrazione Muscolare da Freddo
  • Il processo del Rigor Mortis è accompagnato da
    indurimento e rassodamento del muscolo, che tende
    ad accorciarsi e perdere di elasticità. In questa
    fase le due proteine actina e miosina si saldano
    a dare actomiosina.
  • Il processo del Rigor Mortis si instaura
    lentamente (molte ore) e a bassi valori di pH
    (lt6,0) se si pone invece il muscolo a basse T
    (lt10C) si provoca la Contrazione da Freddo, che
    avviene lentamente (pochi minuti) e con il
    muscolo ancora contraddistinto da elevati valori
    di pH (gt6,7).

8
Contrazione da Freddo nelle Diverse Specie Animali
  • La contrazione da freddo si verifica quando la T
    del muscolo scende sotto gli 11C prima che il pH
    raggiunga il valore di 6,2. Lentità della
    contrazione è maggiore nei muscoli con una
    significativa presenza di fibre rosse.
  • Coniglio ? molte fibre bianche ? non contrae
  • Suino ? alta presenza fibre bianche ? contrae
    poco
  • Bovino e
  • Agnello ? mostrano la tipica contrazione da
    freddo
  • delle fibre rosse.

9
Cause della Contrazione da Freddo
  • La causa basilare della contrazione da freddo è
    linabilità del sarcomero, sotto linfluenza
    delle basse T, di segregare e legare il Calcio in
    eccesso, causandone il rilascio nello spazio
    miofibrillare.
  • Nei muscoli bianchi è presente una maggiore
    quantità di ATP rispetto ai muscoli rossi, e
    questa energia viene sfruttata per legare il
    Calcio e ridurre o prevenire quindi lentità
    della contrazione muscolare da freddo.
  • Esiste una relazione tra contrazione da freddo e
    resistenza al taglio per valori compresi fra il
    30-35 di contrazione si sviluppa la massima
    resistenza al taglio da parte del muscolo.

10
Durezza Tenerezza della Carne
  • Durezza insita
  • Dovuta alla quantità di tessuto connettivo
    presente nella carne.
  • Perdita di Tenerezza
  • Dovuta ai cambiamenti configurazionali
    (contrazioni) delle proteine contrattili del
    muscolo (actina e miosina).
  • Massima Durezza
  • È causata dalla presenza di una contrazione
    muscolare compresa fra il 20 ed il 40.

11
Effetti della Contrazione sulla Tenerezza
  • Se un muscolo contrae del 30 o più, la tenerzza
    della carne sarà peggiorata in misura maggiore di
    quanto possano incidere i normali fattori quali
    razza, età, maturazione, ecc.
  • Alcuni muscoli (Longissimus, Semimembranosus,
    Triceps brachii) subiscono la contrazione da
    freddo (o da disgelo) anche se si tengono le
    carcasse intatte, senza rimuovere il muscolo.
  • La durezza della carne provocata dal
    raffreddamento o congelamento post mortem è
    dovuta solamente alle interazioni actina-miosina,
    non alla presenza di tessuto connettivo.

12
Contrazione da Disgelo
  • Non avviene se il muscolo viene congelato quando
    si è già verificato il rigor mortis. Uno
    scongelamento lento, cioè un muscolo tenuto a T
    appena superiore al punto di congelamento per
    24-48 h, previene la contrazione da disgelo.
  • Un rapido scongelamento (Tgt35-40C) oppure una
    cottura direttamene dallo stato congelato può far
    raggiungere contrazioni fino all80 della
    lunghezza. Queste contrazioni sono accompagnate
    da distruzione del tessuto, e la perdita di
    liquido dal muscolo può arrivare al 30 o più del
    peso iniziale. La contrazione da disgelo è più
    frequente nei muscoli di specie animali che non
    subiscono la contrazione da freddo, quali il
    maiale, il coniglio e la rana.

13
Entità Contrazione da Freddo
  • Muscolo bovino/ovino
  • Posto orizzontalmente a 15-20C poche ore dopo la
    macellazione, contrae di circa il 10.
  • Posto orizzontalmente a 0-10C, contrae di circa
    il 50 o anche più.
  • Posto in ambiente freddo 24 h dopo la
    macellazione, non contrae, in quanto si è quasi
    ultimato il processo del Rigor Mortis (24-36 h
    nel bovino, 16-20 h nellagnello).
  • La Legge impone però di mettere le carcasse in
    cella frigorifera entro 3 h dalla macellazione.

14
Prevenzione della Contrazione da Freddo
  • Ritardare di alcune ore lesposizione della
    carcassa alle T di raffreddamento e di
    congelamento implica però problemi sanitari
    (crescita microbica) e tecnologici.
  • Stiramento del muscolo tecnica poco pratica,
    ormai desueta.
  • Stimolazione elettrica della carcassa.

15
Stimolazione Elettrica delle Carcasse
  • Accelera linstaurarsi del Rigor Mortis,
    prevenendo la contrazione e lindurimento del
    muscolo associato con essa.
  • Provoca una rapida diminuzione del pH post
    mortem, con conseguente accelerazione della
    glicolisi e deplezione dellATP.
  • Provoca disgregazione fisica dei tessuti
    stimolati.
  • Aumenta la tenerezza della carne.
  • Migliora il colore della carne.
  • Permette di disossare prima il muscolo.

16
Parametri Tecnici Stimolazione Elettrica
  • Sono stati usati voltaggi e tempi di stimolazione
    differenti se la stimolazione è in ritardo
    rispetto alla macellazione, risultano più
    efficaci gli alti voltaggi.
  • Laumento della tenerezza della carne dopo il
    trattamento di stimolazione elettrica può essere
    dovuto al rilascio di enzimi lisosomali oppure
    può essere dovuto allo stiramento o allungamento
    delle miofibrille durante la fase di
    elettro-stimolazione.

17
Conservazione della Carne
  • La conservazione e maturazione (FROLLATURA) della
    carne a T refrigerata (1-5C) ha un effetto
    benefico sulla tenerezza finale è accertato che
    la proteolisi naturale del tessuto connettivo e
    delle fibre muscolari che si verifica durante la
    maturazione della carne è dovuta alla presenza di
    proteinasi muscolari (enzimi del sistema
    calpaina/calpastatina).
  • Sebbene lesatto meccanismo per cui la carne
    acquista tenerezza durante la maturazione non sia
    completamente chiaro, esso appare collegato alla
    parziale idrolisi delle proteine sia del tessuto
    connettivo che delle miofibrille.

18
Tempo di Maturazione delle Carcasse di Alcune
Specie di Animali da Carne necessario per portare
i Valori di Resistenza al taglio del Muscolo
Longissimus sotto i 7 kg/cm2
Bovino adulto 15 gg
Vitellone 18 mesi lt 10 gg
Coniglio 10-15 gg
Suino (100 kg) lt 5 gg
Agnello lt 10 gg
19
Valore Nutrizionale della Carne
  • Tessuto muscolare striato
  • Fibre grossolane, costituite da fibre più
    piccole, risultanti dallaggregazione di
    sottilissime fibrille (Miofibrille). Più sono
    corte le miofibrille più la carne è tenera e
    digeribile.
  • Tessuto adiposo
  • Costituito da grassi neutri (trigliceridi) e
    altri grassi più complessi.
  • Tessuto connettivo
  • Costituito da collagene ed elastina, è di colore
    biancastro.

20
Colore della Carne
  • Influenzato dal contenuto di Mioglobina, proteina
    costituita da un composto ferro-porfirinico,
    lEME, combinato con una semplice proteina di
    globina. LEME agisce legando ossigeno a dare
    Ossimioglobina, di colore rosso vivace,
    nettamente diversa dalla mioglobina allo stato
    ridotto (nel muscolo), di colore rosso scuro.
  • Pertanto esponendo un taglio di carne allaria,
    si avrà il passaggio di colore da ROSSO SCURO
    (Mioglobina ridotta) a ROSSO VIVO (Mioglobina
    ossidata), attraverso un meccanismo di
    ossigenazione che avviene generalmente in circa
    30 minuti.

21
Contenuto di Mioglobina nel Tessuto Muscolare di
Specie Diverse
Suino 1-3 mg/g muscolo
Agnello 4-8 mg/g muscolo
Bovino adulto 4-10 mg/g muscolo
Vitello carne bianca 1-3 mg/g muscolo
Toro fine carriera 16-20 mg/g muscolo
Pollo 0,1-2 mg/g muscolo
22
Proteine del Tessuto Muscolare - 1
  • Miosina
  • Rappresenta circa il 55 delle proteine totali
    del tessuto muscolare. E costituita da 2 catene
    pesanti (Heavy chains) del peso molecolare di
    circa 200.000 daltons e da 4 catene leggere
    (Light chains) del peso molecolare di circa
    17.000-21.000 daltons.
  • Actina
  • Costituisce circa il 25 delle proteine
    muscolari, ha un peso molecolare di circa 45.000
    daltons.

23
Proteine del Tessuto Muscolare - 2
  • Tropomiosina
  • Meno rappresentata rispetto alle prime due,
    interagisce con i monomeri dellactina ed è
    associata ad un complesso di troponina.
  • Troponina.
  • Molecola globulare costituita da 3 sub-unità
  • Troponina T, collegata con la tropomiosina
  • Troponina I, collegata con lactina
  • Troponina C, che presenta unelevata affinità per
    gli ioni Calcio

24
Contenuto in Ferro della Carne
  • Il Ferro contenuto nella carne è più facilmente
    assimilabile di quello presente nei vegetali, in
    quanto inserito nel composto organico EME che
    viene utilizzato direttamente dallorganismo
    nella formazione dellemoglobina.
  • Nelle frattaglie cè una maggior presenza di
    ferro e di altri minerali.
  • La carne si caratterizza inoltre per il buon
    contenuto di Vitamine del complesso B, in
    particolare la Vitamina B12, definita fattore
    antianemico, e la Vitamina B1, che è però molto
    termolabile e poco resistente al calore.

25
Tessuto Connettivo - Collagene
  • Il collagene è la proteina più abbondante nei
    vertebrati superiori è presente nella matrice
    extra-cellulare dei tessuti connettivi, di solito
    associato con proteoglicani, glicoproteine ed
    elastina.
  • Si tratta di una grossa proteina fibrosa la cui
    unità fondamentale è rappresentata da una
    molecola a forma di spirale denominata
    Tropocollagene, del peso di circa 300.000
    daltons, lunga circa 3.000 Å e con un diametro di
    circa 15 Å.
  • Ciascuna molecola di tropocollagene è costituita
    da 3 catene polipeptidiche avvolte in una
    triplice elica
  • (Gly X Y)333
  • Gly glicina, X prolina, Y idrossiprolina. La
    tripletta di questi aminoacidi si ripete 333
    volte.

26
Tessuto Connettivo - Elastina
  • Composta prevalentemente da Glicina, Prolina e da
    altri residui idrofobici. Il peso molecolare è di
    circa 72.000 daltons la proteina elastina è
    idrolizzata da specifiche elastasi, secrete dai
    leucociti, dai macrofagi e a livello del
    pancreas.
  • La quantità di tessuto connettivo aumenta con
    laumentare delletà di un animale, e va a
    costituire la durezza insita della carne, non
    modificabile neppure a seguito di un adeguato
    periodo di frollatura della carcassa.

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Grazie dellattenzione
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