Mestrando Alexandre Vidotto - PowerPoint PPT Presentation

Loading...

PPT – Mestrando Alexandre Vidotto PowerPoint presentation | free to view - id: 5f5c41-M2Y2M



Loading


The Adobe Flash plugin is needed to view this content

Get the plugin now

View by Category
About This Presentation
Title:

Mestrando Alexandre Vidotto

Description:

Title: Slide 1 Author: PEOPLE Last modified by: tercilia Created Date: 3/13/2009 3:53:39 PM Document presentation format: Apresenta o na tela Company – PowerPoint PPT presentation

Number of Views:485
Avg rating:3.0/5.0
Slides: 109
Provided by: peo69
Category:

less

Write a Comment
User Comments (0)
Transcript and Presenter's Notes

Title: Mestrando Alexandre Vidotto


1
Componentes Químicos da Célula
Profa. Dra. Maria Tercília Vilela de Azeredo
Oliveira Profa. Msc. Rosana Silistino de
Souza Departamento de Biologia
Mestrando Alexandre Vidotto Programa de
Pós-Graduação em Genética - IBILCE/UNESP
2
Componentes Químicos da Célula
Composto Porcentagem
Água 75 a 85
Íons inorgânicos 1
Carboidratos 1
Lípideos 2 a 3
Proteínas 7 a 10
Ácidos nucléicos 1
3
Classificação dos Compostos Químicos
Orgânicos contém ao menos uma molécula de
carbono e uma de hidrogênio em sua composição
Ex. Proteínas, carboidratos, etc...
Inorgânicos São compostos formados em geral por
moléculas (compostos iônicos) pequenas, em que
podem ou não conter carbono em sua
composição. Ex. H2O, CO2 HCN, NaCl, etc...
4
Íons
Os íons são partículas carregadas ( ou -), onde
o nº de e- não é mesmo que o nº de p.
  • Cátions derivados de átomos que perderam e-,
    carga ().
  • Ex Na, o át. de Na perdeu 1 e-
  • Íons
  • Ânions derivados de átomos que ganharam e-,
    carga (-).
  • Ex.Cl-, o át. de Cl ganhou 1 e-

5
Íons importantes
  • Na importante para transmissão do impulso
    nervoso.
  • Ca2 contração muscular e processo de
    cicatrização.
  • Mg2 presente na clorofila. Ex. Rubisco
  • Fe2 hemoglobina.
  • Fe- importante p/a manutenção dos ossos e dos
    dentes.

6
ÁGUA
7
ÁGUA
  • componente mais abundante na superfície
    terrestre
  • vida originou-se, evoluiu e desenvolveu-se nos
    oceanos
  • estruturas e funções celulares adaptadas as
    propriedades físico-químicas da água
  • não é solvente universal !!!!
  • solubiliza grande número de substâncias
  • H2O quimicamente estável, mas com propriedades
    incomuns que fazem dela um bom solvente.

8
PROPRIEDADES DA ÁGUA
  • Molécula de H2O ESTRUTURA
  • Molécula de H2O é polar
  • O átomo muito eletronegativo
  • H átomo pouco eletronegativo
  • Eletronegatividade afinidade por elétrons

9
PONTES DE HIDROGÊNIO
  • Definição ligação não-covalente que se forma
    entre dois átomos eletronegativos (O ou N) onde
    um deles está ligado covalentemente a um átomo de
    H (doador).
  • São ligações fracas que podem ser rompidas e
    refeitas facilmente ? grande importância biológica

10
PONTES DE HIDROGÊNIO
  • Pontes de hidrogênio entre moléculas de água dão
    força coesiva que faz a água líquida à
    temperatura ambiente e sólida à baixas
    temperaturas.

11
PONTES DE HIDROGÊNIO
  • Cada molécula de H2O pode fazer no máximo 4
    pontes de H com outras moléculas de H2O ao mesmo
    tempo
  • H2O no estado sólido (gelo) 4 ptes H/H2O
  • H2O no estado líquido 3,4 ptes H/H2O
  • H2O no estado gasoso 1-2 ptes H/H2O

12
Importância Biológica das Ligações Fracas
  • Permitem à célula montar, alternar e desmontar
    estruturas supramoleculares.
  • Ex. Atuação enzimática, formação dos
    microtúbulos.
  • Aumentar a versatilidade e eficiência funcional
    s/ grandes gastos de energia.

Obs. Se as ligações fossem apenas estáveis e de
alto valor energético a atividade celular seria
impossível.
13
SOLUBILIDADE EM H2O
  • H2O pode realizar com outras substâncias pontes
    de hidrogênio e interação eletrostática
  • Dissolver envolver uma substância com
    moléculas de água
  • SEMELHANTE DISSOLVE SEMELHANTE
  • substância podem ser classificadas em
  • hidrofílicas solúveis em água
  • hidrofóbicas insolúveis em água
  • anfifílicas ou anfipáticas a substância
    apresenta parte da molécula hidrofóbica e parte
    hidrofílica

14
SUBSTÂNCIAS HIDROFÍLICAS
  • substância polares formam pontes de hidrogênio
    com a H2O. Exemplos açúcar, álcool e acetona.

GLICOSE
15
SUBSTÂNCIAS HIDROFÓBICAS
  • substância apolares não interagem com a H2O,
    não sendo, portanto, dissolvidas. Os
    hidrocarbonetos (composto de C e H somente) são
    altamente apolares. Exemplos gasolina, petróleo,
    óleo diesel, etc.

16
SUBSTÂNCIAS ANFIFÍLICAS
  • parte da molécula é hidrofóbica e outra parte é
    hidrofílica. Exemplos ácido graxo, detergente,
    sabão, etc.

17
COMPORTAMENTO DE ANFIFÍLICOS EM H2O
AGITAÇÃO
MICELA monocamada de anfifílico
AGITAÇÃO INTENSA
VESÍCULA dupla camada de anfifílico com água no
interior
18
EMULSIFICAÇÃO
  • SOLUBILIZAÇÃO de gorduras pela formação de uma
    micela

19
Macromoléculas Orgânicas
Unidades repetidas
Monômeros
Macromoléculas ou polímeros
Unem-se por ligações covalentes
Polímeros formados por monômeros semelhantes .
Homopolímeros
Polímeros formados por monômeros diferentes .
Heteropolímeros
20
Macromoléculas Orgânicas
grupamentos polares ou hidrofílicos
Grupamentos químicos
Polímeros
grupamentos apolares ou hidrofóbicos
Moléculas com alto teor de grupamentos polares
Carboidratos, DNA, RNA e proteínas
Moléculas com baixo teor de grupamentos
polares
Gorduras, parafinas e óleos
Detergentes, algumas proteínas e fosfolipídeos
Moléculas Anfipáticas
21
PROTEÍNAS
22
CLASSIFICAÇÃO PEPTÍDICA
  • peptídeo polímeros curtos de aminoácidos (aas)
  • dipeptídeo dois resíduos de aas
  • tripeptídeo três resíduos de aas
  • oligopeptídeos 12 a 20 resíduos de aas.
  • polipeptídeos mais de 20 resíduos de aas
  • Proteínas compostos formados por uma ou mais
    cadeias polipeptídicas

23
PROTEÍNAS
  • Definição - São macromoléculas constituídas por
    unidades chamadas de aminoácidos
  • São as moléculas mais abundantes e com maior
    diversidade de funções nos sistemas vivos
  • Aminoácidos (aas) apresenta um grupo carboxila,
    um grupo amino e uma cadeia lateral distinta
    (grupo R) ligados ao átomo de carbono a (exceto
    a prolina, que possui um grupo imino).
  • Embora mais de 300 aas diferentes tenham sido
    descritos na natureza, apenas 20 deles são
    normalmente encontrados como constituintes de
    proteínas em mamíferos
  • São, principalmente classificados de acordo com
    a sua cadeia lateral, pois é a natureza dessas
    cadeias que determina o papel de um aa em uma
    proteína apolares, polares, ácidos, básicos.

Lehninger, 2004.
24
PROLINA
Único aminoácido que faz ligação com o carbono
alfa e o grupo amina, formando um composto imino.
25
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
Estrutura primária a sequência linear de aas em
uma proteína.
  • Ligações peptídicas Os aminoácidos são unidos
    entre si por ligações peptídicas, nas quais o
    grupo amina de um deles se liga ao grupo
    carboxila do próximo, havendo a perda de uma
    molécula de água, ou seja, a formação de uma
    ligação peptídica é uma síntese por desidratação.

ESTRUTURA PRIMÁRIA
26
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
  • Estrutura secundária consiste em um primeiro
    nível de enrolamento helicoidal da proteína,
    graças às interações, geralmente pontes de
    hidrogênio, entre seus aminoácidos.
  • Hélice a existem várias hélices polipeptídicas
    diferentes na natureza, mas a hélice a é a mais
    comum. O filamento de aminoácidos se enrola ao
    redor de um eixo central, formando uma escada
    helicoidal. É uma estrutura estável, cujas
    voltas são mantidas por pontes de hidrogênio

ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Exemplos queratinas família de proteínas
fibrosas intimamente relacionadas, que constituem
os principais componentes de tecidos como cabelo
e a pele!!
27
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
  • Folha ß ao contrário da hélice a, são compostas
    de duas ou mais cadeias peptídicas (fitas ß) ou
    segmentos de cadeias polipeptídicas, as quais
    apresentam-se quase totalmente estendidas.
  • As pontes de hidrogênio são perpendiculares ao
    esqueleto polipeptídico!!!!
  • As folhas podem ser paralelas ou antiparalelas,
    e, ainda, pode ser formada por uma única cadeia,
    dobrando-se sobre si mesma!!!

ESTRUTURA SECUNDÁRIA
28
(No Transcript)
29
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
Glicina
Prolina
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
30
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
  • Estrutura terciária a beta folha ou as alfa
    hélice começam a se enrolar fazendo com que
    interações de aminoácidos que, antes, estavam
    distantes, através de ligações de ponte de
    hidrogênio e de dissulfeto, se aproximem, e, com
    isso, a proteína assume a sua estrutura
    tridimensional conferindo a atividade biológica
    das maiorias das proteínas.

ESTRUTURA TERCIÁRIA
As cadeias laterais hidrofóbicas são
posicionadas no interior, enquanto os grupos
hidrofílicos geralmente são encontrados na
superfície da molécula!! A estrutura primária
determina a terciária!!
31
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
  • Papel das chaperonas no dobramento proteíco
    constituem uma família de muitas proteínas
    diferentes com função semelhante elas usam
    energia da hidrólise de ATP para desnovelar
    proteínas, possibilitando novo enovelamento,
    dessa vez na forma correta ou no lugar correto,
    e, também, encaminha a proteína à destruição,
    caso não seja possível atingir a configuração
    correta.

chaperons foram aqueles meninos que ajudavam
os nobres renascentistas a vestir as roupas
complicadíssimas e colocar as perucas enormes
ESTRUTURA TERCIÁRIA
32
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
  • Estrutura quartenária duas ou mais cadeias
    polipeptídicas interagem através de interações
    hidrofóbicas, ligações iônicas e por ponte de
    hidrogênio. Cada cadeia polipeptídica possui o
    terceiro nível de organização.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA
  • Desnaturação de proteínas resulta no
    desdobramento e na desorganização das estruturas
    secundária e terciária, sem que ocorra hidrólise
    das ligações peptídicas.
  • Agentes calor, solventes orgânicos, agitação
    mecância, ácidos e bases fortes, detergentes e
    ínos ou metais pesados, como chumbo e mercúrio!!!
    Pode ser reversível ou não!!!

33
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
34
TIPOS DE PROTEÍNAS
  • Hemeproteínas Globulares são um grupo
    especializado de proteínas, as quais contêm o
    heme (protoporfirina íon) como grupo prostético
    firmemente ligado e que desempenha diferentes
    papéis, de acordo com a estrutura tridimensional
    da proteína.
  • Catalase
  • Citocromo
  • Hemoglobina e mioglobina...

35
TIPOS DE PROTEÍNAS
  • Proteínas fibrosas o colágeno e a elastina são
    os exemplos de proteínas fibrosas bem
    caracterizados, que apresentam função estrutural
    no organismo, Por exemplo, o colágeno e a
    elastina são componentes da pele, do parede dos
    vasos sanguíneos e da córnea... Cada proteína
    fibrosa apresenta propriedades mecânicas
    especiais, resultado de sua estrutura única, a
    qual é obtida pela combinação de aas específicos
    em elementos regulares de estrutura secundária!!!!

36
TIPOS DE PROTEÍNAS
  • Proteínas de membrana São proteínas encontradas
    em associação com os vários tipos de membrana das
    células.

37
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO
DE PROTEÍNAS
38
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO
DE PROTEÍNAS
39
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO
DE PROTEÍNAS
40
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO
DE PROTEÍNAS
41
roxa
42
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO
DE PROTEÍNAS
Cromatografia
Um dos métodos mais utilizados para separação de
proteínas é a cromatografia Primeiramente
desenvolvida para separação de moléculas pequenas
como a aminoácidos e açúcares Amostra (soluto)
interage fiscamente com duas fases- Uma móvel
(gás ou líquido) e um suporte sólido (fase
estacionária solvente ou Matriz). A fase móvel
movimenta o soluto através da fase estacionária.
A atração diferencial do soluto pelas fases móvel
e estacionária afetará a sua mobilidade.
Aplicações Separação de misturas complexas de
biomoléculas em componentes individuais para
propósitos analíticos ou quantitativos.
Isolamento em uma forma pura de uma biomolécula
simples a partir de uma mistura complexa
43
Cromatografia de Colunas
44
Tipos de cromatografia de coluna
45
Qual a importância das proteínas p/ a cél.?
  • Estrutura das céls. e tecidos ? Ex.Queratina
  • Reparos ? Ex. proteínas responsáveis pela
    coagulação
  • Crescimento ? Ex.hormônios
  • Defesa ? Ex.anticorpos
  • Manutenção do organismo ? Ex. Insulina
  • Biocatalizadores ? Ex. Enzimas

Regulam milhares de reações químicas
diferentes
46
Enzimas Catalisadores biológicos
  • Definição catalisadores de reações químicas
    (aceleram as reações) altamente específicas. A
    grande maioria são proteínas (exceção ribozima)
  • Propriedades
  • Aceleram as reações
  • Não são consumidos na reação
  • Atuam em pequenas concentrações
  • Não alteram o equilíbrio das reações
  • Podem ter sua atividade regulada

47
Reações químicas catalisadas (enzimas)
48
Enzimas nomenclatura e classificação
  • Nomenclatura
  • SUBSTRATO FUNÇÃO ASE
  • Ex. superóxido dismutase, nitrato redutase,
    isocitrato desidrogenase, etc.

49
Enzimas - Cofatores
Moléculas orgânicas ou inorgânicas que
condicionam a atividade das enzimas
50
Enzimas - Cofatores
  • Cofatores inorgânicos íons metálicos. Exemplos
  • Magnésio
  • Manganês
  • Zinco -
  • Cofatores orgânicos
  • Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
  • Classificam-se em
  • transportadoras de hidrogênio
  • transportadoras de grupos químicos

51
EnzimasCentro Catalítico / Sítio Ativo
  • Região da molécula enzimática que
    participa da reação com o substrato
  • Pode possuir componentes não protéicos
    cofatores

52
Enzimas
Substratos
Complexo ES (Enzima-Substrato)
Ligação ao Sítio Ativo ou sítio
catalítico Chave-fechadura
Liberação do Produto Enzima
inalterada
53
Fatores que alteram a atividade de uma enzima
  • Fatores decorrentes da natureza protéica das
    enzimas
  • - pH
  • - temperatura
  • Fatores decorrentes da formação do complexo ES
  • - concentração do substrato
  • - concentração da enzima
  • Presença de inibidores

54
LIPÍDEOS
55
LIPÍDEOS
  • Classe de moléculas bastante variada
  • Baixa solubilidade em água, muitos são compostos
    anfifílicos
  • Desempenham várias funções no organismo
  • Combustível celular
  • Hormônios ou precursores hormonais
  • Reserva de energia
  • Componente estrutural das membranas biológicas
  • Isolamento e proteção de órgãos
  • Isolamento térmico
  • Vitaminas
  • A maioria dos lipídeos é derivada ou possui na
    sua estrutura ácidos graxos.

56
ÁCIDOS GRAXOS (AG)
  • Ácidos graxos insaturados
  • Possuem uma ou mais duplas ligações,
  • mono ou poliinsaturados
  • geralmente líquidos à temperatura ambiente
  • Os óleos de origem vegetal são ricos em AG
    insaturados
  • ácidos orgânicos com mais de 12 carbonos,
  • cadeia alquil pode ser saturada ou insaturada
  • Ácidos graxos saturados Não possuem duplas
    ligações
  • Geralmente sólidos à temperatura ambiente
  • Gorduras de origem animal são geralmente ricas
    em AG saturados

57
TRIACILGLICEROL (TAG)
  • lipídeos formados pela ligação de 3 moléculas
    de ácidos graxos com o glicerol.
  • ácidos graxos que participam da estrutura de um
    triacilglicerol são geralmente diferentes entre
    si
  • principal função reserva de energia
  • armazenados no tecido adiposo
  • fornecem por grama aproximadamente o dobro da
    energia fornecida por carboidratos

58
(FOSFOLIPÍDEOS)
  • Lipídios "Polares", que contém fosfato na sua
    estrutura
  • desempenham importante função na estrutura e
    função das membranas biológicas, por serem
    anfipáticos.

59
(No Transcript)
60
CERAS
  • Ceras são insolúveis em H2O têm ação
    impermeabilizante na superfície da pele de
    animais, nas folhas de plantas e nas penas de
    aves.
  • Exemplos
  • cera de carnaúba usada no polimento de carros,
    sapatos, pisos, isolante em chips, revestimento
    de comprimidos etc.
  • lanolina protege a lã. É rapidamente absorvida
    pela pele humana sendo por isso utilizada em
    cosméticos e produtos farmacêuticos.

61
ESTERÓIDES
  • lipídeos que não possuem AG em sua estrutura.
  • Destes, o principal exemplo é o Colesterol.

COLESTEROL
  • esteróide importante na estrutura das membranas
    biológicas,
  • atua como precursor na biossíntese dos
    esteróides biologicamente ativos, como os
    hormônios esteróides, os ácidos e sais biliares e
    a vitamina D.

62
LIPOPROTEÍNAS
  • A fração lipídica das lipoproteínas é muito
    variável, e permite a classificação das mesmas em
    5 grupos, de acordo com suas densidades e
    mobilidade eletroforética
  • Quilomicron
  • Lipoproteína de muito baixa densidade (VLDL)
  • Lipoproteína de densidade intermediária (IDL)
  • Lipoproteína de baixa densidade (LDL)
  • Lipoproteína de alta densidade (HDL)

63
LIPOPROTEÍNAS
Quilomícron É a lipoproteína menos densa,
transportadora de triacilglicerol exógeno na
corrente sanguínea. VLDL "Lipoproteína de
Densidade Muito Baixa", transporta
triacilglicerol endógeno. IDL "Lipoproteína
de Densidade Intermediária", é formada na
transformação de VLDL em LDL. LDL
"Lipoproteína de Densidade Baixa", é a principal
transportadora de colesterol para os tecidos
seus níveis aumentados no sangue aumentam o risco
de infarto agudo do miocárdio.HDL
"Lipoproteína de Densidade Alta" atua retirando
o colesterol da circulação. Seus níveis
aumentados no sangue estão associados a uma
diminuição do risco de infarto agudo do
miocárdio.  
64
LDL colesterol ruim HDL bom colesterol
LDL transporta o colesterol para os tecidos e
sua oxidação leva a produção da placa de
ateroma HDL tira o excesso de colesterol dos
tecidos e leva de volta ao fígado. O colesterol
é o mesmo em ambas lipoproteínas
65
(No Transcript)
66
Arteriosclerose
3
1
2
5
4
67
Função Biológica dos Lipídeos
Combustível reservas energéticas (gorduras e
óleos) armazenados nos adipócitos. Estrutural
estão relacionados na formação de membranas.
Isolantes são excelentes isolantes ?
encontram-se nas gorduras neutras em tecidos
subcutâneos e em torno de alguns tecidos
(proteção térmica e mecânica). Funções
Especiais sinalização (hormonal), cofatores de
reações enzimáticas (vitamina K) ou ubiquinona. O
lipídeo retinal carotenóide por ser sensível à
luz tem papel central no processo de visão.
68
CARBOIDRATOS
69
CARBOIDRATOS
  • também chamados sacarídeos, glicídios, oses,
    hidratos de carbono ou açúcares
  • biomoléculas mais abundantes na natureza
  • maior parte da ingestão calórica da maioria dos
    organismos
  • fórmula geral é CH2On, daí o nome
    "carboidrato" ou "hidrato de carbono"
  • Fonte de energia
  • Reserva de energia
  • Estrutural
  • Matéria-prima para a biossíntese
  • Informacional ? glicocálix

70
MONOSSACARÍDEOS
  • sólidos, cristalinos, incolores, solúveis em
    H2O, alguns têm sabor doce
  • fórmula geral é CH2On, n3
  • cadeia não ramificada de átomos de C ligados
    entre si por ligações simples. Um dos C é ligado
    ao O por uma dupla ligação (carbonila), os outros
    C estão ligados a OH (hidroxila)

71
  • Classificação dos monossacarídeos também pode
    ser baseada no número de carbonos de suas
    moléculas
  • TRIOSES (3C),
  • TETROSES (4C),
  • PENTOSES(5C) Ribose, Arabinose, Xilose
  • HEXOSES (6C) Glicose, Galactose, Manose, Frutose
  • etc

72
POLISSACARÍDEOS
  • Macromoléculas formadas por centenas a milhares
    de unidades monossacarídicas ligadas entre si por
    ligações glicosídicas.
  • Polissacarídeos importantes ? formados pela
    polimerização da glicose amido, glicogênio e
    celulose.
  • AMIDO
  • polissacarídeo de reserva da célula vegetal
  • Formado por moléculas de glicose ligadas entre
  • si através de numerosas ligações

73
  • GLICOGÊNIO
  • Polissacarídeo de reserva da célula animal
    (fígado manutenção da glicemia e músculos
    fornecimento energia exercício intenso).
  • semelhante ao amido, mas possui um número bem
    maior de ligações , o que confere um alto grau de
    ramificação à sua molécula
  • Alto número de ramificações facilita a ação da
    enzima glicogênio fosforilase (do músculo e do
    fígado) liberando grandes quantidades de
    monossacarídeo rapidamente.
  • QUEBRA DA LIGAÇÃO GLICOSÍDICA
  • Digerida por a-amilases (enzimas que hidrolisam
    a ligação glicosídica)
  • ptialina (ou amilase salivar) inicia a
    degradação dos carboidratos na boca dos
    mamíferos.

74
Substância de reserva
glicogênio
Célula do fígado Hepatócito
75
  • CELULOSE
  • Carboidrato mais abundante na natureza.
  • Função estrutural na célula vegetal, como um
    componente importante da parede celular.
  • Este tipo de ligação glicosídica confere à
    molécula uma estrutura espacial muito linear, que
    forma fibras insolúveis em água e não digeríveis
    pelo ser humano.

76
BIBLIOGRAFIA
  • ALBERTS, B. Biologia molecular da Célula. Artmed,
    2004
  • Earnshaw, W. C. Pollard T.D. Biologia Celular.
    Elsevier, 2006
  • CAMPBELL, M.K. Bioquímica. Artmed, 2000
  • NELSON, D.L. COX, M.M. Lehninger Princípios de
    Bioquímica. 2002

77
Obrigado ! ale_vidotto_at_hotmail.com
78
Ácidos Nucléicos
Prof. Msc. Tadaiti Ozato Junior Profa. Dra. Maria
Tercília Vilela de Azeredo Oliveira
79
Histórico
  • Estrutura do DNA determinada em 1953
  • pelos ingleses Watson e Crick (prêmio
  • Nobel).
  • Obs. Britânica Rosalind Franklin teve
    participação na
  • determinação da estrutura do DNA

80
Ácidos Nucleicos
  • DNA ácido desoxirribonucleico
  • RNA Ácido ribonucleico
  • DNA e RNA principais moléculas informativas das
    células.
  • DNA única função de material genético.
  • RNA - Diferentes tipos
  • RNAm carrega informação do DNA aos ribossomos
    servindo como molde para a síntese proteica.
  • RNAt e RNAr envolvidos na síntese proteica.
  • RNAs podem catalisar várias reações químicas
    (ribozimas)

81
Dogma Central da Biologia
  • DNA

RNA
Proteínas
Tradução
Transcrição
Replicação
82
Dogma Central da Biologia
83
DNA e RNA
  • Núcleo eucariotos
  • (maior parte)

Cromatina / Cromossomos
DNA
  • Citoplasma
  • (menor parte)

Cloroplastos / Mitocôndrias
  • Núcleo síntese de RNA

RNA
  • Citoplasma síntese de Proteínas

84
Composição dos Ác. nucleicos
São polímeros compostos por nucleotídeos
  • Açúcar - pentose
  • Grupo fosfato

Nucleotídeo
  • Base nitrogenada

85
Composição dos Ác. nucleicos
  • pentoses
  • numeração da pentose
  • pentose grupo fosfato

86
Composição dos Ác. nucleicos
  • Bases nitrogenadas

87
Composição dos Ác. nucleicos
88
Ligação Fosfodiéster
O fosfato localizado na posição 5 se liga à
hidroxila localizada na posição 3, liberando uma
molécula de água.
89
RNA DNA
90
DNA
91
DNA
  • Reservatório para informações genéticas
  • Constituído de duas cadeias de polinucleotídeos
    antiparalelas(direções opostas).
  • Dupla hélice em torno do eixo ? giro p/ direita.
  • Ligações fosfodiéster 5? 3.
  • Proporciona mecanismo da hereditariedade.
  • Replicação semi-conservativa
  • As duas cadeias de polinucleotídeos interagem
    entre si através das pontes de hidrogênio entre
    as bases nitrogenadas, em que a A pareia com T e
    C com G.

92
DNA
93
Tipos de DNA
  • DNA B maior parte do DNA ? giro p/ direita (10
    nucleotídeos por volta), conformação mais estável
    e alto grau de hidratação.
  • DNA Z região do DNA rica em (G-C) ? giro p/
    esquerda (12 nucleotídeos por volta), conformação
    mais flexível ? mais sucetível a mutações.
  • DNA A Aparece em algumas partes do DNA natural
    quando há alta conc. de cátions e baixa
    hidratação, possuindo 11 nucleotídeos por volta.
  • Obs. Os DNAs C e D são subclasses do DNA tipo B
  • Tipo C grau de hidratação menor que
    45.
  • Tipo D somente obtido de forma
    artificial.
  • Existe também uma forma de Tripla
    hélice

94
Tipos de DNA
95
Genes
  • Seqüência específica de nucleotídeos, que
    codifica informações necessárias para a síntese
    de proteínas.

Esquema de um gene de eucarioto.
Obs.Em procariotos raramente há ocorrência de
íntrons.
96
RNA
Existem três tipos de RNA
  • RNA mensageiro (RNAm) atua transferindo a
    informação contida no DNA para a síntese de
    proteínas nos ribossomos.
  • RNA transportador (RNAt) possuem o formato de
    trevo e atuam no transporte de aminoácidos para
    os ribossomos para a síntese proteica.
  • RNA ribossômico (RNAr) faz parte da composição
    dos ribossomos (50 da massa) ? proporciona
    suporte molecular para a síntese de polipeptídeos.

97
RNA
Molécula de RNA
  • Não é uma estrutura linear simples.
  • Bases complementares em certas regiões.
  • Pontes de hidrogênio entre A-U e C-G ?
    conseqüência a molécula se dobra formando alças ?
    ao DNA.

1 cadeia de polinucleotídeos
98
RNA transportador (RNAt)
  • Sintetizado na cromatina (núcleo interfásico ?
    cromossomos descondensados)
  • Moléculas menores com forma de trevo.
  • Propriedade de se ligar à aminoácidos.
  • Reconhece determinados locais na molécula de
    RNAm (códon) ? RNAt (anti-códon) ? seqüências
    complementares.
  • Ocorrem ponte de H ? segmentos formados por
    dupla-hélice.

99
RNA transportador (RNAt)
100
RNAt
101
RNAt
Síntese de RNAt ver transparência
102
RNA mensageiro (RNAm)
  • Sintetizado na cromatina (núcleo interfásico ?
    cromossomos descondensados).
  • Transcrição de uma das cadeias da hélice de DNA
  • Prolongamento (cauda de poli-A) ? adicionado na
    extremidade 3 ainda no núcleo logo após a
    transcrição.
  • Na outra extremidade (5) do RNAm há a adição de
    um cap (capuz nucleotídico)

RNAm
103
Processamento do RNAm (splicing alternativo)
104
RNAm
105
RNA ribossômico (RNAr)
  • Mais abundante que os outros tipos de RNA ? 80
    do RNA celular.
  • Combinado com com proteínas ? RNP
    (ribonucleoproteínas)
  • Formam os ribossomos ? principal constituinte.
  • Ribossomos RNAm ? polirribossomos.
  • Função dos Ribossomos Tradução de proteínas.

106
RNAr
107
RNAr
Polirribossomos (polissomos)
Ribossomos livres no citoplasma
108
RNAr
Polirribossomos (polissomos)
Ribossomos aderidos ao RE?RER
About PowerShow.com