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BIOMOLECULAS

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BIOMOLECULAS AMINOACIDOS AMINOACIDOS Componentes estructurales de las prote nas Cientos de amino cidos naturales contienen (estructura general): tomo de ... – PowerPoint PPT presentation

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Title: BIOMOLECULAS


1
BIOMOLECULAS
  • AMINOACIDOS

2
AMINOACIDOS
  • Componentes estructurales de las proteínas
  • Cientos de aminoácidos naturales
  • contienen (estructura general)
  • Átomo de carbono central al que están
    unidos
  • Un grupo amino RNH2
  • Un grupo carboxilo R---COOH
  • Un grupo R
  • Un átomo de hidrogeno
  • Grupo hidrocarbonado ( isopropilo)
  • Derivado hidocarbonado (hidroximetileno)
  • Un átomo de hidrogeno

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AMINOACIDOSCLASIFICACION
  • De acuerdo con la posición del grupo amino con
    referencia al grupo carboxilo
  • Alfa
  • Beta
  • gamma

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AMINOACIDOS ALFA
  • Clase mas frecuente
  • El grupo amino esta unido al átomo de carbono (
    carbono alfa), inmediatamente adyacente al grupo
    carboxilo
  • Unido al carbono central alfa esta otro grupo ,
    cadena lateral o grupo R (propiedades químicas
    hidrófobas o hidrófilas, interacción de grupos R
    función biológica)

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AMINOACIDOS
  • Aminoácidos beta
  • El grupo amino esta unido al carbono segundo a
    partir del grupo carboxilo
  • Aminoácido gamma
  • El grupo amino esta unido al carbono tercero a
    partir del grupo carboxilo

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AMINOACIDOS
  • Bloque de construcción de las proteínas
  • Su secuencia determina la configuración
    tridimensional final de la proteína
  • Moléculas anfóteras pueden actuar como ácido o
    como base
  • Clasificación
  • Aminoácidos estándar
  • Aminoácidos no estándar
  • Modificación química
  • No se encuentran en proteínas

7
AMINOACIDOS
  • 20 aminoácidos alfa que se encuentran
    habitualmente en las proteínas
  • Tienen la misma estructura general con excepción
    de la prolina ( grupo amino secundario, formada
    por un cierre de anillo entre el grupo R y el
    nitrógeno amida)

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AMINOACIDOS ESTANDARCLASIFICACION
  • De acuerdo con su capacidad para interaccionar
    con el agua ( cuatro clases)
  • Aminoácidos neutros apolares
  • Aminoácidos neutros polares
  • Aminoácidos ácidos
  • Aminoácidos básicos

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AMINOACIDOS ESTANDARNEUTROS APOLARES
  • Contienen grupos R hidrocarbonados
  • Los grupos R no tienen carga positiva o negativa
  • Hidrófobos interaccionan poco con el agua
  • Importantes para el mantenimiento de la
    estructura tridimencional
  • Tipos de cadenas hidrocarbonadas
  • Aromáticos estructura ciclicas(benceno)
  • hidrocarburos
    insaturados
  • Alifáticos no aromáticos (metano,
  • ciclohexano )
  • cadenas laterales (
    átomos de
  • azufre)
  • grupo sulfhidrilo (
    -SH)
  1. Glicina
  2. Alanina
  3. Valina
  4. Leucina
  5. Isoleucina
  6. Fenilalanina
  7. Tiptofano
  8. Metionina
  9. Cisteina
  10. prolina

10
AMINOACIDOS NEUTROS POLARESAROMATICOS Y
ALIFATICOS
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AMINOACIDOS NEUTROS POLARES
  • Poseen grupos funcionales capaces de formar
    enlaces de hidrogeno
  • Interaccionan fácilmente con el agua
  • Hidrófilos o amantes del agua
  • Presencia del grupo OH
  • Participa en enlaces hidrogeno (
    estabilidad de estructura proteica)
  • Formación del Ester fosfato de tirosina
  • Puntos de unión de hidratos de carbono ( serina y
    treonina)
  • Presencia de un grupo amida ( muy
    polar)
  • enlaces hidrogeno no dan estabilidad
  • Serina
  • Treonina
  • Tirosina
  • Asparagina
  • glutamina

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AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES DEL AGUA
(GRUPOS OH, R-C-NH2)
  • Grupo OH
  • Grupo R-C-NH2
  • Derivados amida de los
  • aminoácidos ácidos
  • ácido aspartico
  • ácido glutámico

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AMINOACIDOS ACIDOS
  • Poseen cadenas laterales con grupos carboxilato
  • Cadenas laterales cargadas negativamente a PH
    fisiológico
  • Ácido aspartico aspartato
  • Ácido glutámico glutamato

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AMINOACIDOS BASICOS
  • A PH fisiológico llevan una carga positiva
  • Pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos
    ácidos
  • La lisina
  • Grupo amino en la cadena lateral,
  • Acepta un protón del agua para el ácido conjugado
    (-NH3)
  • Oxidación enlaces Inter. e intramoleculares
  • La arginina
  • Grupo guanidino
  • No actúa en reacciones ácido- base
  • Histidina
  • Base débil, actividad catalítica de enzimas

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AMINOACIDOS ESENCIALES
  • En la naturaleza 300 aminoácidos diferentes
  • Los seres vivos 20 aminoácidos para sintetizar
    proteínas
  • 9 son esenciales para el ser humano (debido a que
    sus cadenas laterales o aromáticas no pueden ser
    sintetizadas por el ser humano, o la secuencia de
    átomos de azufre o grupos amino dentro de la
    cadena de átomos de carbono que los forman
  1. Fenilalanina
  2. Leucina
  3. Isoleucina
  4. Metionina
  5. Lisina
  6. Treonina
  7. Valina
  8. Triptofano
  9. histidina

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AMINOACIDOS FUNCIONES(ACTIVIDAD BIOLOGICA)
  1. Su secuencia determina la configuración
    tridimensional final de cada proteína ( mas
    importante
  2. Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa)
  3. Precursores de diversas moléculas complejas que
    contienen nitrógeno
  4. Intermediarios metabólicos

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AMINOACIDOACTIVIDAD BIOLOGICAMENSAJEROS QUIMICOS
  • Aminoácidos alfa o derivados
  • Glicina
  • El ácido gamma- amino butírico (GABA), derivado
    de la glutamina
  • Serótina
  • Melatonina( derivado del triptofano)
  • Tiroxina ( derivado de la tirosina)
  • Ácido indol acético ( derivado del triptofano
    plantas)

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AMINOACIDOSACTIVIDAD BIOLOGICAPRECURSORES DE
MOLECULAS COMPLEJAS
  • Las bases nitrogenadas componentes de los
    nucleótidos y ácidos nucleicos
  • El hemo
  • clorofila

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AMMINOACIDOSACTIVIDAD BIOLOGICAINTERMEDIARIOS
METABOLICOS
  • Ciclo de la urea (mecanismo de eliminación
    de desechos nitrogenados)
  • Arginina
  • Citrulina
  • Ornitina

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AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS PROTEINAS
  • Residuos de aminoácidos se forman tras la
    síntesis de la cadena polipeptídica
  • Ácido gamma carboxiglutamico une el calcio de
    la protombina
  • 4 hidroxiprolina y la 5 hidroxiprolina
    componente mas importante del colageno ( proteina
    mas abundante del tejido conjuntivo)
  • Fosforilación de aminoácidos con grupos OH
    enzima glucógeno sintetaza

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AMINOACIDOS MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES
  • Carbonos asimétricos o quírales
  • los carbonos alfa de 19 de los 20
    aminoácidos estándar unidos a 4 grupos
    diferentes ( hidrogeno, amino, carboxilo y R )
  • Moléculas que pueden existir como
  • Esteroisómeros
  • Enantiomeros

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AMINOACIDOSMOLECULAS ASIMETRICAS
  • Esteroisómeros
  • Moléculas que solo se diferencian en la
    disposición espacial de sus átomos
  • Enantiomeros
  • Imágenes especulares una de otra
  • Se diferencian por la posición del grupo amino y
    del átomo de hidrogeno

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AMINOACIDOS ENANTIOMEROS
  • Propiedades físicas idénticas
  • Isomeros ópticos
    desvían la dirección de la luz
    polarizada plana en direcciones opuestas
  • D gliceraldehido dextrógiro () desvía la luz
    en el sentido de las agujas del reloj
  • L gliceraldehido levógiro (-) desvía la luz en
    sentido opuesto
  • En las proteínas solo se encuentran los
    aminoácidos L

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AMINOACIDOS TITULACION
  • Los aminoácidos contienen grupos ionizables
  • La forma iónica de estas moléculas en disolución
    depende del PH
  • Efecto del PH sobre la estructura del aminoácido
  • Determina la reactividad de las cadenas laterales
    del aminoácido
  • Punto isoeléctrico al PH donde un
    aminoácido no tiene carga neta y es
    eléctricamente neutra, en este punto son memos
    solubles
  • Las moléculas neutras que llevan un
    numero igual de cargas positivas y negativas se
    les denominazwitteriones

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AMINOACIDOS REACCIONES
  • Las reacciones que pueden experimentar los
    aminoácidos son determinadas por sus grupos
    funcionales
  • Formación de enlaces peptídicos
  • Formación de puentes disulfuro

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AMINOACIDOS REACCIONESFORMACION DE ENLACES
PEPTICOS
  • Enlaces peptídicos son enlaces amida, que se
    forman cuando el par de electrones sin compartir
    del átomo de nitrógeno alfa-amino de un
    aminoácido ataca al carbono alfa- carboxilo de
    otro aminoácido en una reacción de sustitución
    núcleofila
  • La reacción elimina una molécula de agua (
    deshidratación)
  • Residuos de aminoácidos los aminoácidos unidos
  • Residuo N-Terminal el residuo de aminoácido con
    el grupo amino libre ( se escribe a la izquierda)
  • Residuo C-Terminal el residuo de aminoácido con
    el grupo carboxilo libre( aparece a la derecha)

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AMINOACIDOS REACCIONESENLACES PEPTIDICOS
  • Los polipéptidos
  • polímeros lineales formados por aminoácidos
    unidos por enlaces peptídicos
  • Dipéptido la unión de dos moléculas de
    aminoácido
  • El prefijo revela el numero de residuos
  • Los péptidos se nombran utilizando su secuencia
    de aminoácidos iniciando por su residuo
    N-Terminal
  • H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH
  • Tirosilalanilcisteinilglicina

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POLIPETIDOSENLACE PEPTIDICO
  • Estructura tridimensional bien definida
  • Conformación nativa de la molécula ( orden o
    secuencia de aminoácidos)
  • Se pliegan en una única forma biológicamente
    activa
  • Carácter rígido del enlace peptídico ( limita el
    numero de posibilidades conformacionales)
  • Los enlaces peptídicos tienen un carácter parcial
    de doble enlace ( híbridos de resonancia)

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AMINOACIDOSREACCIONESOXIDACION DE LA CISTEINA
  • El grupo sulfhídrico de la cisteina es muy
    reactivo
  • La reacción mas común es de oxidación reversible
    que forma un puente disulfuro
  • Puente de disulfuro cuando dos residuos de
    cisteina forman un enlace disulfuro
  • Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos
    polipéptidos y proteínas

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PEPTIDOS
  • Polipéptidos cortos con una longitud inferior a
    50 aminoácidos
  • Moléculas señalizadoras que utilizan organismos
    multicelulares para regular actividades complejas
  • Coordinación de procesos bioquímicas
  • Interrelación dinámica entre procesos opuestos

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PEPTIDOS
  • Protección de células de los radicales libres
  • Regulación de la ingestión de alimentos y peso
    corporal
  • Estimuladores del apetito
  • Inhibidores del apetito
  • Disminución de la expresión de genes
  • Regulación de la presión sanguínea
  • Estimulo de leche y contracción uterina
  • Alivian el dolor, placenteras
  • Percepción del dolor
  • Glutation
  • Neuropeptido Y, galanina
  • Colocistocinina
  • Hormona estimulante de melanocitos
  • Leptina
  • Vasopresina (antidiurética)
  • Factor natri urético atrial
  • oxitócica
  • Pépticos opiáceos ( encefálinas)
  • Sustancia P y bradiquinina
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